Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm

--- Bài mới hơn ---

  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Tế Bào Cau Truc Va Chuc Nang Cua Te Bao Doc
  • Bài 11. Vận Chuyển Các Chất Qua Màng Sinh Chất
  • Nghiên Cứu Về Thành Phần Hóa Học Và Tính Chất Chức Năng Phân Lập Protein Cá( Fpi )Từ Sản Phẩm Của Cá Tra (Pangasius Hypophthalmu)
  • Thành Phần Của Protein Và Nước Trong Thực Phẩm
  • Giáo Trình Sinh Học Phân Tử
  • NG NGHIỆP THỰ PHẨM TP.HCM

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    MÔN: HÓA HỌ THỰ PHẨM

    

    ĐỂ TÀI:

    CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG

    CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM

    GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ

    SVTH: Huỳnh Tấn Đạt

    2005100054

    Nguyễn Tấn Phúc

    2005100040

    Võ Minh Trí

    2008100088

    Phạm Quốc Huy

    2005100171

    Nguyễn Hoàng Phúc

    2005100031

    Lớp: 01DHTP1

    TP.HỒ CHÍ MINH 11-2011

    NG

    NG NGHIỆP THỰ PHẨM TP.H M

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    M N: HÓA HỌ THỰ PHẨM

    

    TIỂU LUẬN HÓA HỌ THỰ PHẨM

    ĐỀ TÀI:

    TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG

    ỦA PROTEIN TRONG

    THỰ PHẨM

    GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ

    TP.HỒ CHÍ MINH 11-2011

    MỤ LỤ

    Trang

    LỜI MỞ ĐẦU

    PHẦN 1: TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN ……………………………………………………. 1

    1.1.Khái niệm protein ………………………………………………………………….. 1

    1.2. ấu trúc protein …………………………………………………………………….. 1

    1.2.1.Acid amin-Đơn phân của protein……………………………………….. 1

    1.2.2.Các bậc cấu trúc của protein ……………………………………………… 1

    1.3.Tính chất Hóa-Lý của protein ………………………………………………… 2

    1.3.1.Tính tan của protein …………………………………………………………. 2

    1.3.2.Tính hydrat hóa của protein ………………………………………………. 2

    1.3.3.Độ nhớt của protein………………………………………………………….. 6

    1.3.4.Hằng số điện môi của dung dịch protein …………………………….. 6

    1.3.5.Tính chất điện ly của protein …………………………………………….. 7

    1.3.6.Biểu hiện quang học của protein………………………………………… 8

    1.3.7.Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch ………………………. 9

    1.3.8.Các phản ứng hóa học của protein ……………………………………. 10

    1.3.8.1.Phản ứng với Folin-Ciocalteau …………………………………. 10

    1.3.8.2.Phản ứng với Ninhydrin……………………………………………. 10

    1.3.9.Biến tính protein ……………………………………………………………. 11

    1.3.9.1.Khái niệm chung ……………………………………………………… 11

    1.3.9.2.Các yếu tố gây biến tính …………………………………………… 11

    1.3.9.3.Tính chất của protein biến tính ………………………………….. 12

    1.3.10. Khả năng tạo gel của protein ………………………………………… 13

    1.3.11.Khả năng tạo nhũ của protein ………………………………………… 15

    1.3.12.Các tính chất tạo bọt của protein ……………………………………. 19

    1.3.13.Khả năng cố định mùi của protein ………………………………….. 22

    PHẦN 2: HỨ NĂNG ỦA PROTEIN ………………………………………… 26

    PHỤ LỤ ……………………………………………………………………………………….. 30

    TÀI LIỆU THAM KHẢO ……………………………………………………………….. 30

    KẾ HOẠ H PHÂN

    NG LÀM VIỆ

    M N: HÓA HỌC THỰC PHẨM

    NHÓM 01, LỚP 01DHTP1

    SÁNG THỨ 4_TIẾT 5,6

    ĐỀ TÀI:

    TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN

    TRONG THỰ PHẨM

    STT

    N I DUNG THỰ

    HIỆN

    HẠN N P

    01

    Khái niệm về protein

    ấu trúc protein

    02

    Tính tan, tính hydrat, 12/11/2011

    độ nhớt của protein

    03

    Hằng số điện môi, tính 14/11/2011

    chất điện ly, biểu hiện

    quang học của protein

    04

    kết tủa thuận nghịch

    và không thuận

    nghịch, các phản ứng

    hóa học của protein

    05

    iến tính protein

    10/11/2011

    16/11/2011

    18/11/2011

    06

    Khả năng tạo gel, tạo

    nhũ của protein

    20/11/2011

    07

    ác tính chất tạo bọt

    và khả năng cố dịnh

    mùi của protein

    22/11/2011

    08

    Tổng hợp chức năng

    của Protein

    24/11/2011

    Nhóm Trưởng: HUỲNH TẤN ĐẠT

    KÝ GỬI GHI

    CHÚ

    LỜI MỞ ĐẦU

    Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở

    nhiều quốc gia trên thế giới, trong đó có quốc gia Việt Nam chúng ta. Công

    nghiệp thực phẩm không chỉ đơn giản là chế biến, sản xuất, bảo quản, xuất

    khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực

    phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành

    phần hóa học cấu tạo nên thực phẩm, trong đó có protein. Protein không chỉ là

    đơn vị cấu tạo cơ bản trong cơ thể động vật và người mà còn giữ những vai

    trò, những chức năng rất quan trọng như là nâng đỡ, bảo vệ các mô cơ quan,

    vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm

    hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong thực phẩm là

    vô cùng quan trọng và cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn

    học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Vì vậy mà nhóm

    chúng em đã cùng nhau nhau nghiên cứu và đưa ra một bài tiểu luận về những

    “TÍNH

    HẤT VÀ

    HỨ

    NĂNG

    ỦA PROTEIN TRONG THỰ

    PHẨM” nhằm củng cố kiến thức và giúp cho mọi người có một cái nhìn tổng

    quát hơn, sâu sắc hơn về protein.

    Dù đã cố gắng rất nhiều và do kiến thức có giới hạn nên sẽ không tránh khỏi

    những sai sót trong bài. Rất mong được sự góp ý của cô để những bài nghiên

    cứu về sau sẽ đầy đủ và ít sai sót hơn.

    TẬP THỂ NHÓM

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    PHẦN 1: TÍNH HẤT ỦA PROTEIN

    1.1.

    Khái niệm về protein

    Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà

    các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài

    nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn

    cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác

    nhau của protein.

    1.2.

    ấu trúc của protein

    1.2.1. Axit amin – Đơn phân tạo nên protein

    Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn

    phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là

    nhóm amin (-NH2), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các

    nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi

    R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20

    axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể

    sống.

    1.2.2.

    ác bậc cấu trúc của protein

    Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein:

    ấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình

    thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của

    axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối

    cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit

    amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất

    quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện

    tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình

    dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò

    của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể

    dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 1

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    ấu trúc bậc hai: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong

    không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn

    lại tạo nên cấu trúc xoắn

     và cấu trúc nếp gấp  , được cố định bởi

    các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như

    keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn

     ,

    trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp  hơn.

    ấu trúc bậc ba: Các xoắn

     và phiến nếp gấp  có thể cuôn lại với

    nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại

    protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính

    và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm

    -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cysteine có

    khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm -R của proline cản trở việc

    hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay

    những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị

    nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên

    kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

    ấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp

    với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi

    polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro.

    1.3.

    Tính chất Lý – Hóa của protein

    1.3.1. Tính tan của protein

    Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số

    loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin

    dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong

    dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…

    1.3.2. Tính hydrat hóa của protein

    Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý,

    lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không

    chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước.

    Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 2

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa

    của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.

    Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các

    gian đoạn liên tiếp như sau:

    Trang 3

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi

    dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử

    protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết

    với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các

    phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở

    là cực tiểu.

    Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do

    làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp ( aggregation ) khi đun nóng

    làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định

    nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có

    cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra

    trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che

    dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước.

    Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi

    trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh

    hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản

    ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ

    muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính

    thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối

    cao, các phản ứng muối – nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein nước và protein bị “sấy khô”.

    Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết

    cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…

    Khả năng hóa tan của protein

    Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ

    hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được

    sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở

    những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ.

    Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất

    chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 4

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 5

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    1.3.3. Độ nhớt của dung dịch protein

    Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những

    protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất

    này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng

    phân tử càng cao).

    Bảng 1: Độ nhớt của một số loại protein

    Nồng độ %

    Độ nhớt tương đối

    (trong nước)

    (của nước bằng 1)

    Gelatin

    3,0

    4,54

    Albumin trứng

    3,0

    1,20

    Gelatin

    3,0

    14,2

    Albumin trứng

    8,0

    1,57

    Protein

    1.3.4. Hằng số điện môi của dung dịch protein

    Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung

    dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm

    mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân

    tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn

    cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước. Mối liên hệ đó

    được đặc trưng bởi biểu thức:

    F

    Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch

    F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện

    L1, l2 – điện tích các ion

    r – khoảng cách giữa các ion

    Ở đây lực tĩnh điện giữa các ion tỉ lệ nghịch với hằng số điện môi và khoảng

    cách giữa các ion protein.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 6

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    1.3.5. Tính chất điện ly của protein

    Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong

    phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh (gốc bên R) của amino acid.

    Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH2 của Lys; nhóm OH của

    Ser, Thr, Tyr v.v…Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH

    của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương (+) bằng tổng điện tích

    âm (-) của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong

    điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pHi (isoeletric-điểm bằng điện) của

    protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (amino acid có tính acid mạnh)

    thì pHi ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid

    kiềm như Lys, Arg,

    Giá trị pHi của một số proetein

    Protein

    pHi

    Protein

    pHi

    Pepsin

    1,0

    Globulin sữa

    5,2

    Albumin trứng

    4,6

    Hemoglobin

    6,8

    Casein

    4,7

    Ribonuclease

    7,8

    Albunmin

    4,9

    Tripsin

    10.5

    4,9

    Prolamin

    12.0

    huyết thanh

    Gelatin

    Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta

    lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa

    protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 7

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp

    của chúng.

    Sự kết muối của dung dịch protein

    Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu:

    với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ

    thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối

    và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion 

    của dung dịch (   1/ 2 C1Z12 trong đó

    là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ

    của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion). Các muối có ion hóa trị II (MgCl2,

    MgSO4…) làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I

    (NaCl, NH4Cl, KCl…) . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan

    của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa

    hoàn toàn.

    Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau.

    Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein

    ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích (kết tủa protein bằng muối).

    Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung

    dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh.

    1.3.6. iểu hiện quang học của protein

    Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức

    xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử h . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của

    protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ

    OD (Optical Density). Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại

    máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả

    năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến (từ 350nm-800nm) và vùng tử

    ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm).

    Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ

    mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm (định lượng protein theo Lowry).

    Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử

    ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm).

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 8

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide

    trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong

    phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại

    protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide

    trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp

    chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp

    thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế

    thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm.

    Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm

    (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử

    dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm

    để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm

    lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều,

    do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác

    nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví

    dụ: hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước

    sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt

    của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch

    cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp

    thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã

    được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi

    sắc ký tách các protein qua cột.

    1.3.7. Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein

    Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có

    nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn

    giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa

    tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được

    dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch

    muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của

    protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 9

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần

    sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng

    phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối.

    Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết

    tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử

    dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme.

    Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun

    sôi dung dịch protein (sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau).

    1.3.8.

    ác phản ứng hóa học của protein

    1.3.8.1. Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau

    Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic và acid

    phosphovolframic. Các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt

    khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino acid

    này tham gia trong quá trình tạo phức chất màu xanh da trời.

    1.3.8.2. Phản ứng với Ninhydrin

    Tất cả các amino acid trong phân tử protein đều phản ứng với hợp

    chất ninhydrin tạo thành phức chất màu xanh tím, phản ứng được thực hiện

    qua một số bước như sau:

    Dưới tác dụng của ninhydrin ở nhiệt độ cao, amino acid tạo thành

    NH3, CO2 và aldehit, mạch polypeptide ngắn đi một Carbon; đồng thời

    ninhydrin chuyển thành

    diceto

    oxy

    hindrien.

    Diceto oxy hindrien,

    NH3 mới tạo thành tiếp

    tục phản ứng với một

    phân tử ninhydrin khác

    để tạo thành phức chất màu xanh tím.

    Protein cũng có thể tham gia nhiều phản ứng tạo màu khác như: phản

    ứng xanthproteic, các gốc amino acid Tyr, Trp, Phe trong protein tác dụng với

    HNO3 đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển thành màu

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 10

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    nâu; phản ứng Pauli, các gốc Tyr, His trong protein tác dụng với

    diasobenzosulfate acid tạo thành màu đỏ anh đào; phản ứng Milon gốc Tyr

    tác dụng với thủy ngân nitrate trong HNO3 đặc tạo thành kết tủa màu nâu đất

    v..v…

    1.3.9. iến tính protein

    1.3.9.1.Khái niệm chung

    Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein

    vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích

    chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự

    biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để

    dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ 0  40 C . Song ở nhiệt độ này

    dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung

    dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein

    loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt”: protein bị biến tính tạo nên một lớp

    mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước

    nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino

    acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals. Ở dung dịch đặc các phân tử

    protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến

    tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon,  globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô (làm bốc hơi

    nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp), bột thu được có thể

    bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín.

    1.3.9.2. ác yếu tố gây biến tính

    Có nhiều yếu tố tác động gây ra sự biến tính protein như: nhiệt độ cao,

    tia tử ngoại, sóng siêu âm, acide, kiềm, kim loại nặng. Vì vậy, trong thực tế

    người ta rất chú ý ảnh hưởng của các yếu tố có khả năng làm biến tính

    protein, ví dụ: khi chiết xuất và tinh chế protein, đặc biệt là các protein

    enzyme, cũng như khi xác định hoạt độ của chúng, phải chú ý đề phòng biến

    tính. Muốn vậy phải đảm bảo những điều kiện thích hợp nhất cho quy trình kỹ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 11

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    thuật, như tiến hành thí nghiệm trong lạnh và đảm bảo pH thích hợp của các

    dung dịch sử dụng.

    1.3.9.3. Tính chất của protein biến tính

    Những thay đổi dễ thấy nhất ở protein biến tính là thay đổi tính tan, khả

    năng phản ứng hóa học và hoạt tính sinh học như: hemoglobin bị biến tính

    không kết hợp với oxy được, tripsin khi bị biến tính không thủy phân được

    protein, kháng thể biến tính mất khả năng kết hợp với kháng nguyên v.v…

    Nghiên cứu cấu trúc không gian cho thấy khi bị biến tính phân tử

    protein không còn cuộn chặt như trước mà thường duỗi ra hơn, kết quả là phá

    vỡ cấu hình không gian cần thiết để thực hiện hoạt tính sinh học. Sự biến tính

    không làm đứt liên kết peptide mà làm đứt các liên kết hydro, liên kết muối

    v.v…nối các khúc của chuỗi polypeptide hoặc các chuỗi polypetide với nhau,

    vì vậy cấu trúc của nhóm kị nước của protein bị đảo lộn, các nhóm kị nước

    quay ra phía ngoài và các nhóm ưa nước quay vào trong, sự hydrat hóa của

    protein giảm (protein mất lớp áo nước) các phân tử protein dễ kết hợp với

    nhau, độ tan giảm và có thể kết tủa. Sự biến đổi cấu trúc khiến protein biến

    tính dễ bị tiêu hóa hơn

    protein nguyên thủy, thí

    dụ tripsin không thủy

    phân ribonuclease nguyên

    thủy, nhưng phân giải rất

    nhanh ribonuclease biến

    tính.

    Người ta phân biệt hai dạng biến tính: biến tính thuận nghịch (biến tính

    trở lại dạng ban đầu với tính chất và chức năng nguyên thủy của nó, đó là sự

    hoàn nguyên) và biến tính không thuận nghịch (protein không trở lại dạng ban

    đầu của nó). Lòng trắng trứng luộc là một ví dụ điển hình về biến tính không

    thuận nghịch, còn về biến tính thuận nghịch ta có thể nêu trường hợp tripsin:

    đun nóng tripsin ở pH bằng 3 tới 900 C , cấu trúc của phân tử tripsin bị biến đổi

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 12

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    (biến tính) nhưng sau khi làm lạnh một thời gian nhất định, tripsin trở lại cấu

    trúc ban đầu và lại có hoạt tính enzyme.

    1.3.10. Khả năng tạo gel của protein

    Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo

    thành một mạng lưới protein có trật tự.

    Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều

    protein. Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm. Một số

    sản phẩm sữa như phomai, gel lòng trắng trứng, sản phẩm thịt cá dạng nghiền

    (giò, chả), gel keratin, gel protein đậu nành, bột nhào làm bánh mì, protein

    thực vật được cấu trúc bằng đùn nhiệt dẻo (extrusion) hay kéo sợi (các thịt

    giả) là những sản phẩm có cấu trúc gel. Tạo gel protein được sử dụng không

    chỉ để tạo thành các gel cứng,

    dẻo nhớt mà còn đồng thời cải

    thiện được tính chất hấp thụ

    nước, tính đặc chắc (tạo độ

    dày), cải thiện lực liên kết của

    các tiểu phần (tính bám dính) và

    để làm bền các hệ nhũ tương, hệ

    bọt thực phẩm. Gel protein điển

    hình chính là miếng đậu hủ,

    được sản xuất từ protein đậu

    nành.

    Điều kiện tạo Gel

    Trong phần lớn các trường hợp, gia công nhiệt là cần thiết cho việc

    tạo gel. Làm lạnh bên trong có thể cần thiết và acid hóa nhẹ đôi khi có lợi.

    Tương tự, cho thêm muối đặc biệt là ion Ca2+ có thể cần thiết để làm tăng tốc

    độ tạo gel, hoặc tăng độ cứng của gel (đối với trường hợp của protein đậu

    nành, lactoserum, serum albumin).

    Tuy nhiên, nhiều protein có thể tạo gel mà không cần đun nóng, chỉ

    nhờ thủy phân nhẹ bằng enzyme (mixen casein, lòng trắng trứng, fibrin); đơn

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 13

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Trang 14

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    dẻo nhất định. Gel gelatin có tính thuận nghịch, chảy khi đun nóng (khoảng

    300C) và chu kì tạo gel, nóng chảy có thể lặp lại nhiều lần. Gel của protein

    đậu nành có đặc tính trung gian, độ cứng của gel sẽ giảm khi đun nóng trên

    800C.

    Một vài protein có tính chất khác nhau có thể tạo thành gel khi đun

    nóng đồng thời (cogelefication). Protein cũng có thể tạo gel bởi phản ứng với

    các polysaccharide có khả năng tạo gel. Các liên kết ion không đặc hiệu giữa

    gelatin tích điện (+) và alginate hoặc các pectate tích điện (-) tạo thành gel có

    độ cứng, độ đàn hồi và nhiệt độ nóng chảy cao hơn (khoảng 800C). Người ta

    biết rằng, ở pH của sữa, các liên kết ion đặc hiệu có thể được tạo ra giữa các

    trung tâm tích điện (+) của casein K và carrageenate.

    Nhiều gel tồn tại dưới dạng cấu trúc hydrat hóa mạnh, chứa tới hơn

    10g nước trên 1g protein và các thành phần thực phẩm khác nằm bên trong

    “cái bẫy” của mạng lưới protein Nhiều gel protein có thể chứa đến 98% nước.

    Nước có thể ở dạng hydrat hóa (liên kết chặt chẽ với các nhóm có cực của

    protein) hoặc nước tự do trong các mạng lưới gel, tuy là nước tư do nhưng

    tách chúng ra không dễ dàng.

    1.3.11. Khả năng tạo nhũ của protein

    Đại cương về sự hình thành và phân hủy nhũ tương

    Hệ nhũ tương là các hệ phân

    tán giữa hai chất lỏng không

    hào tan vào nhau, một ở dạng

    những giọt nhỏ phân tán, còn

    chất lỏng kia ở dạng pha phân

    tán liên tục.

    Phần lớn các hệ nhũ tương thực phẩm là loại “dầu trong nước” để chỉ

    chất lỏng phân cực ưa nước hydrophile và dầu là chất lỏng kị nước

    hydrophobe. Nhiều nhũ tương thực phẩm còn chứa cả bóng khí và chất rắn

    phân tán.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 15

    --- Bài cũ hơn ---

  • Tiểu Luận:các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • 9 Chức Năng Quan Trọng Của Protein Trong Cơ Thể Của Bạn ·
  • Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein
  • (Top) Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Nên Mua Ở Mỹ
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Mỹ Được Ưa Chuộng Nhất
  • Đề Tài Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm

    --- Bài mới hơn ---

  • Top 10 Protein Được Yêu Thích Nhất Ở Nhật 2022
  • Kể Mặt Điểm Tên 10 Protein Được Yêu Thích Nhất Tại Nhật Bản
  • Whey Protein Tăng Cơ Được Yêu Thích Ở Nhật
  • Top 10 Thực Phẩm Bổ Sung Tăng Cơ Bắp Tốt Nhất Cho Người Tập Gym
  • Ktct. Câu 2 Ng, Bc, Cn Tien Te
  • Thủy phân mạnh protein làm giảm khả năng cố định mùi. Một lượng

    6-7mg 1hexanal có thể được cố định bởi 1kg protein đậu nành, nhưng nếu

    protein này bị thủy phân bởi protease acid của vi khuẩn, khả năng cố định chỉ

    còn 1/ mg kg. Tương tự, thủy phân protein có thể được sử dụng để khử mùi

    ngái của protein đậu nành.

    Sự biến tính nhiệt – ngược lại – làm tăng khả năng cố định các hợp

    chất bay hơi. Khi có mặt lipid, khả năng hấp thụ và giữ các thành phần bay

    hơi carbonyl tăng lên, kể cả các chất mùi tạo ra do hiện tượng oxy hóa chất

    béo.

    1.3.13.Khả năng cố định mùi của protein ………………………………….. 22

    PHẦN 2: HỨ NĂNG ỦA PROTEIN ………………………………………… 26

    PHỤ LỤ ……………………………………………………………………………………….. 30

    TÀI LIỆU THAM KHẢO ……………………………………………………………….. 30

    KẾ HOẠ H PHÂN NG LÀM VIỆ

    M N: HÓA HỌC THỰC PHẨM

    NHÓM 01, LỚP 01DHTP1

    SÁNG THỨ 4_TIẾT 5,6

    ĐỀ TÀI:

    TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN

    TRONG THỰ PHẨM

    STT N I DUNG THỰ

    HIỆN

    HẠN N P NG ỜI

    NHẬN

    NHẬN

    KÝ GỬI GHI

    CHÚ

    01 Khái niệm về protein

    ấu trúc protein

    10/11/2011

    HUỲNH

    TẤN

    ĐẠT

    02 Tính tan, tính hydrat,

    độ nhớt của protein

    12/11/2011

    03 Hằng số điện môi, tính

    chất điện ly, biểu hiện

    quang học của protein

    14/11/2011

    04 kết tủa thuận nghịch

    và không thuận

    nghịch, các phản ứng

    hóa học của protein

    16/11/2011

    05 iến tính protein 18/11/2011

    06 Khả năng tạo gel, tạo

    nhũ của protein

    20/11/2011

    07 ác tính chất tạo bọt

    và khả năng cố dịnh

    mùi của protein

    22/11/2011

    08 Tổng hợp chức năng

    của Protein

    24/11/2011

    Nhóm Trưởng: HUỲNH TẤN ĐẠT

    LỜI MỞ ĐẦU

    Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở

    nhiều quốc gia trên thế giới, trong đó có quốc gia Việt Nam chúng ta. Công

    nghiệp thực phẩm không chỉ đơn giản là chế biến, sản xuất, bảo quản, xuất

    khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực

    phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành

    phần hóa học cấu tạo nên thực phẩm, trong đó có protein. Protein không chỉ là

    đơn vị cấu tạo cơ bản trong cơ thể động vật và người mà còn giữ những vai

    trò, những chức năng rất quan trọng như là nâng đỡ, bảo vệ các mô cơ quan,

    vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm

    hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong thực phẩm là

    vô cùng quan trọng và cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn

    học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Vì vậy mà nhóm

    chúng em đã cùng nhau nhau nghiên cứu và đưa ra một bài tiểu luận về những

    “TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN TRONG THỰ

    PHẨM” nhằm củng cố kiến thức và giúp cho mọi người có một cái nhìn tổng

    quát hơn, sâu sắc hơn về protein.

    Dù đã cố gắng rất nhiều và do kiến thức có giới hạn nên sẽ không tránh khỏi

    những sai sót trong bài. Rất mong được sự góp ý của cô để những bài nghiên

    cứu về sau sẽ đầy đủ và ít sai sót hơn.

    TẬP THỂ NHÓM

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 1

    PHẦN 1: TÍNH HẤT ỦA PROTEIN

    1.1. Khái niệm về protein

    Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà

    các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài

    nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn

    cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác

    nhau của protein.

    1.2. ấu trúc của protein

    1.2.1. Axit amin – Đơn phân tạo nên protein

    Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn

    phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là

    nhóm amin (-NH2), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các

    nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi

    R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20

    axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể

    sống.

    1.2.2. ác bậc cấu trúc của protein

    Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein:

     ấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình

    thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của

    axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối

    cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit

    amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất

    quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện

    tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình

    dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò

    của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể

    dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 2

     ấu trúc bậc hai: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong

    không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn

    lại tạo nên cấu trúc xoắn

    và cấu trúc nếp gấp

    , được cố định bởi

    các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như

    keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn

    ,

    trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp

    hơn.

     ấu trúc bậc ba: Các xoắn

    và phiến nếp gấp

    có thể cuôn lại với

    nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại

    protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính

    và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm

    –R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm –R của cysteine có

    khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm –R của proline cản trở việc

    hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay

    những nhóm –R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị

    nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên

    kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm –R có điện tích trái dấu.

     ấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp

    với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi

    polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro.

    1.3. Tính chất Lý – Hóa của protein

    1.3.1. Tính tan của protein

    Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số

    loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin

    dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong

    dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…

    1.3.2. Tính hydrat hóa của protein

    Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý,

    lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không

    chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước.

    Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 3

    dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa

    của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.

    Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các

    gian đoạn liên tiếp như sau:

    Sơ đồ 1: Quá trình hydrat hóa một protein ở dạng khô

    Hấp thụ nước (còn gọi là cố định nước), trương nở, thấm ướt, khả năng

    tính chất chức năng quan trọng như tính tan hoặc tính tan tức thời (giai đoạn 5

    hóa tốt, nhưng các phản ứng protein – protein đóng vai trò chính. Cuối cùng,

    các tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và tạo bọt cũng cần protein có khả

    năng hydrat hóa và phân tán cao hơn các đặc tính khác.

    Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối

    peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro.

    ác yếu tố môi trường ảnh hưởng đến tính chất hydrat hóa

    Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các

    thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein –

    protein và protein – nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều

    kiện cân bằng của các lực này.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 4

    Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi

    dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử

    protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết

    với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các

    phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở

    là cực tiểu.

    Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do

    làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp (

    aggregation

    ) khi đun nóng

    làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định

    nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có

    cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra

    trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che

    dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước.

    Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi

    trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh

    hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản

    ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ

    muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính

    thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối

    cao, các phản ứng muối – nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein –

    nước và protein bị “sấy khô”.

    Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết

    cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…

    Khả năng hóa tan của protein

    Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ

    hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được

    sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở

    những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ.

    Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất

    chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 5

    protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” (Nitrogen Solubility

    Index – NSI) để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có

    ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein

    cũng như định hướng sử dụng các loại protein.

    Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược

    lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion (và nồng độ

    Ca

    2+

    ), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein

    đậu nành.

    Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch

    trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng

    luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách

    bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ (sử dụng khi trích ly và làm

    sạch các chế phẩm protein) cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm

    độ hòa tan.

    Không phải tất cả protein có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính

    chất chức năng khác tốt. Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein

    được cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi, khả năng tạo

    gel vẫn giữ được sau khi biến tính và không hòa tan một phần protein. Tương

    các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau.

    Ngược lại, protein của lactoserum caseinate và một vài protein khác cần có độ

    hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bọt hay

    hệ nhũ tương tốt.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 6

    1.3.3. Độ nhớt của dung dịch protein

    Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những

    protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất

    này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng

    phân tử càng cao).

    Bảng 1: Độ nhớt của một số loại protein

    Protein Nồng độ %

    (trong nước)

    Độ nhớt tương đối

    (của nước bằng 1)

    Gelatin 3,0 4,54

    Albumin trứng 3,0 1,20

    Gelatin 3,0 14,2

    Albumin trứng 8,0 1,57

    1.3.4. Hằng số điện môi của dung dịch protein

    Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung

    dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm

    mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân

    tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn

    cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước. Mối liên hệ đó

    được đặc trưng bởi biểu thức:

    2 2

    2

    L l

    F

    Dr

    Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch

    F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện

    L1, l2 – điện tích các ion

    r – khoảng cách giữa các ion

    Ở đây lực tĩnh điện giữa các ion tỉ lệ nghịch với hằng số điện môi và khoảng

    cách giữa các ion protein.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 7

    1.3.5. Tính chất điện ly của protein

    Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong

    phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh (gốc bên R) của amino acid.

    Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH2 của Lys; nhóm OH của

    Ser, Thr, Tyr v.v…Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH

    của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương (+) bằng tổng điện tích

    âm (-) của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong

    điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pHi (isoeletric-điểm bằng điện) của

    protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (amino acid có tính acid mạnh)

    thì pHi ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid kiềm như Lys, Arg,

    His thì pHi ở trong vùng kiềm.

    Ở môi trường có pH < pHi , đa số protein là một cation, số điện tích

    cho ion H

    +, do đó số điện tích âm lớn hơn số điện tích dương, protein là một

    đa ion, tích điện âm.

    ảng 2: Giá trị pHi của một số proetein

    Protein pHi Protein pHi

    Pepsin 1,0 Globulin sữa 5,2

    Albumin trứng 4,6 Hemoglobin 6,8

    Casein 4,7 Ribonuclease 7,8

    Albunmin

    huyết thanh

    4,9 Tripsin 10.5

    Gelatin 4,9 Prolamin 12.0

    Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta

    lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa

    protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 8

    thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp

    của chúng.

    Sự kết muối của dung dịch protein

    Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu:

    với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ

    thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối

    và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion

    của dung dịch (

    21/ 2

    1 1

    C Z  

    trong đó

    là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ

    của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion). Các muối có ion hóa trị II (MgCl2,

    MgSO4…) làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I

    (NaCl, NH4Cl, KCl…) . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan

    của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa

    hoàn toàn.

    Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau.

    Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein

    ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích (kết tủa protein bằng muối).

    Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung

    dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh.

    1.3.6. iểu hiện quang học của protein

    Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức

    xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử

    h

    . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của

    protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ

    OD (Optical Density). Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại

    máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả

    năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến (từ 350nm-800nm) và vùng tử

    ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm).

    Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ

    mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm (định lượng protein theo Lowry).

    Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử

    ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm).

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 9

    Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide

    trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong

    phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại

    protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide

    trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp

    chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp

    thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế

    thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm.

    Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm

    (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử

    dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm

    để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm

    lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều,

    do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác

    nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví

    dụ: hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước

    sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt

    của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch

    cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp

    thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã

    được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi

    sắc ký tách các protein qua cột.

    1.3.7. Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein

    Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có

    nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn

    giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa

    tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được

    dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch

    muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của

    protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 10

    Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần

    sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng

    phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối.

    Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết

    tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử

    dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme.

    Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun

    sôi dung dịch protein (sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau).

    1.3.8. ác phản ứng hóa học của protein

    1.3.8.1. Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau

    Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic và acid

    phosphovolframic. Các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt

    khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino acid

    này tham gia trong quá trình tạo phức chất màu xanh da trời.

    1.3.8.2. Phản ứng với Ninhydrin

    Tất cả các amino acid trong phân tử protein đều phản ứng với hợp

    chất ninhydrin tạo thành phức chất màu xanh tím, phản ứng được thực hiện

    qua một số bước như sau:

    Dưới tác dụng của ninhydrin ở nhiệt độ cao, amino acid tạo thành

    NH3, CO2 và aldehit, mạch polypeptide ngắn đi một Carbon; đồng thời

    ninhydrin chuyển thành

    diceto oxy hindrien.

    Diceto oxy hindrien,

    NH3 mới tạo thành tiếp

    tục phản ứng với một

    phân tử ninhydrin khác

    để tạo thành phức chất màu xanh tím.

    Protein cũng có thể tham gia nhiều phản ứng tạo màu khác như: phản

    ứng xanthproteic, các gốc amino acid Tyr, Trp, Phe trong protein tác dụng với

    HNO3 đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển thành màu

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 11

    nâu; phản ứng Pauli, các gốc Tyr, His trong protein tác dụng với

    diasobenzosulfate acid tạo thành màu đỏ anh đào; phản ứng Milon gốc Tyr

    tác dụng với thủy ngân nitrate trong HNO3 đặc tạo thành kết tủa màu nâu đất

    v..v…

    1.3.9. iến tính protein

    1.3.9.1.Khái niệm chung

    Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein

    vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích

    chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự

    biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để

    dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ

    00 4 C

    . Song ở nhiệt độ này

    dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung

    dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein

    loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt”: protein bị biến tính tạo nên một lớp

    mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước

    nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino

    acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals. Ở dung dịch đặc các phân tử

    protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến

    tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon,

    -

    globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô (làm bốc hơi

    nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp), bột thu được có thể

    bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín.

    1.3.9.2. ác yếu tố gây biến tính

    Có nhiều yếu tố tác động gây ra sự biến tính protein như: nhiệt độ cao,

    tia tử ngoại, sóng siêu âm, acide, kiềm, kim loại nặng. Vì vậy, trong thực tế

    người ta rất chú ý ảnh hưởng của các yếu tố có khả năng làm biến tính

    protein, ví dụ: khi chiết xuất và tinh chế protein, đặc biệt là các protein

    enzyme, cũng như khi xác định hoạt độ của chúng, phải chú ý đề phòng biến

    tính. Muốn vậy phải đảm bảo những điều kiện thích hợp nhất cho quy trình kỹ

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 12

    thuật, như tiến hành thí nghiệm trong lạnh và đảm bảo pH thích hợp của các

    dung dịch sử dụng.

    1.3.9.3. Tính chất của protein biến tính

    Những thay đổi dễ thấy nhất ở protein biến tính là thay đổi tính tan, khả

    năng phản ứng hóa học và hoạt tính sinh học như: hemoglobin bị biến tính

    không kết hợp với oxy được, tripsin khi bị biến tính không thủy phân được

    protein, kháng thể biến tính mất khả năng kết hợp với kháng nguyên v.v…

    Nghiên cứu cấu trúc không gian cho thấy khi bị biến tính phân tử

    protein không còn cuộn chặt như trước mà thường duỗi ra hơn, kết quả là phá

    vỡ cấu hình không gian cần thiết để thực hiện hoạt tính sinh học. Sự biến tính

    không làm đứt liên kết peptide mà làm đứt các liên kết hydro, liên kết muối

    v.v…nối các khúc của chuỗi polypeptide hoặc các chuỗi polypetide với nhau,

    vì vậy cấu trúc của nhóm kị nước của protein bị đảo lộn, các nhóm kị nước

    quay ra phía ngoài và các nhóm ưa nước quay vào trong, sự hydrat hóa của

    protein giảm (protein mất lớp áo nước) các phân tử protein dễ kết hợp với

    nhau, độ tan giảm và có thể kết tủa. Sự biến đổi cấu trúc khiến protein biến

    tính dễ bị tiêu hóa hơn

    protein nguyên thủy, thí

    dụ tripsin không thủy

    phân ribonuclease nguyên

    thủy, nhưng phân giải rất

    nhanh ribonuclease biến

    tính.

    Người ta phân biệt hai dạng biến tính: biến tính thuận nghịch (biến tính

    trở lại dạng ban đầu với tính chất và chức năng nguyên thủy của nó, đó là sự

    hoàn nguyên) và biến tính không thuận nghịch (protein không trở lại dạng ban

    đầu của nó). Lòng trắng trứng luộc là một ví dụ điển hình về biến tính không

    thuận nghịch, còn về biến tính thuận nghịch ta có thể nêu trường hợp tripsin:

    đun nóng tripsin ở pH bằng 3 tới

    090 C

    , cấu trúc của phân tử tripsin bị biến đổi

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 13

    (biến tính) nhưng sau khi làm lạnh một thời gian nhất định, tripsin trở lại cấu

    trúc ban đầu và lại có hoạt tính enzyme.

    1.3.10. Khả năng tạo gel của protein

    Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo

    thành một mạng lưới protein có trật tự.

    Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều

    protein. Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm. Một số

    sản phẩm sữa như phomai, gel lòng trắng trứng, sản phẩm thịt cá dạng nghiền

    (giò, chả), gel keratin, gel protein đậu nành, bột nhào làm bánh mì, protein

    thực vật được cấu trúc bằng đùn nhiệt dẻo (extrusion) hay kéo sợi (các thịt

    giả) là những sản phẩm có cấu trúc gel. Tạo gel protein được sử dụng không

    chỉ để tạo thành các gel cứng,

    dẻo nhớt mà còn đồng thời cải

    thiện được tính chất hấp thụ

    nước, tính đặc chắc (tạo độ

    dày), cải thiện lực liên kết của

    các tiểu phần (tính bám dính) và

    để làm bền các hệ nhũ tương, hệ

    bọt thực phẩm. Gel protein điển

    hình chính là miếng đậu hủ,

    được sản xuất từ protein đậu

    nành.

    Điều kiện tạo Gel

    Trong phần lớn các trường hợp, gia công nhiệt là cần thiết cho việc

    tạo gel. Làm lạnh bên trong có thể cần thiết và acid hóa nhẹ đôi khi có lợi.

    Tương tự, cho thêm muối đặc biệt là ion Ca2+ có thể cần thiết để làm tăng tốc

    độ tạo gel, hoặc tăng độ cứng của gel (đối với trường hợp của protein đậu

    nành, lactoserum, serum albumin).

    Tuy nhiên, nhiều protein có thể tạo gel mà không cần đun nóng, chỉ

    nhờ thủy phân nhẹ bằng enzyme (mixen casein, lòng trắng trứng, fibrin); đơn

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 14

    giản cho thêm Ca2+ (mixen casein) hay từ môi trường kiềm đưa về pH trung

    tính hoặc pI đẳng điện (như sản xuất đậu phụ).

    Trong khi nhiều gel được hình thành từ protein trong dung dịch

    (ovalbumin hoặc protein khác của lòng trắng trứng,

    -lactoglobulin hoặc các

    protein khác của lactoserum, serum albumin, mixen casein, protein đậu nành),

    một số hệ phân tán trong nước hoặc trong dung dịch muối ăn của protein ít

    hoặc không tan trong nước cũng có thể tạo thành gel (callagen, actomyosin,

    protein isolate đậu nành bị biến tính một phần hay toàn phần…). Như vậy tính

    tan của protein không phải luôn cần thiết cho sự tạo gel.

    Cơ chế tạo gel và cấu trúc gel

    protein ba chiều đặc trưng của các gel hiện vẫn chưa được hiểu biết hoàn

    toàn. Tuy nhiên, trong mọi trường hợp, người ta thấy rằng sự duỗi ra của các

    mạch polypeptide (biến tính) luôn là cần thiết, xảy ra trước gian đoạn phản

    ứng có trật tự giữa protein-protein và hiện tượng tập hợp protein. Điều đó giải

    thích tại sao protein isolate đậu nành đã bị biến tính bởi nhiệt, dung môi hữu

    cơ hoặc kiềm có thể tạo gel không cần đun nóng bên trong. Sự tạo thành

    mạng lưới của protein là kết quả của sự cân bằng giữa các phản ứng protein-

    protein, protein-nước, lực hút và đẩy của các mạch polypeptide nằm kề nhau.

    Tham gia vào việc tạo nên cấu trúc gel là các liên kết kỵ nước (tăng theo

    chiều nhiệt độ), liên kết tĩnh điện (như các cầu với ion Ca2+ và các ion có hóa

    trị II khác), liên kết hydro (tăng theo chiều giảm nhiệt độ) và các cầu

    disulfide. Sự góp phần của mỗi kiểu liên kết này thay đổi sự phụ thược vào

    bản chất protein, các điều kiện môi trường và các giai đoạn khác nhau của quá

    trình gel hóa. Các lực đẩy tĩnh điện và các phản ứng protein-nước có xu

    hướng phân tách các mạnh polypeptide.

    Sự hình thành các cầu đồng hóa trị disulfide thường dẫn đến tạo gel

    bền chắc với nhiệt và không có tính thuận nghịch. Ví dụ, gel của ovalbumin

    hay

    -glactoglobulin. Gel của gelatin được tạo nên chủ yếu bởi các liên kết

    hydro. Đây là liên kết yếu, tạo ra sự linh động cho cấu trúc gel, làm gel có độ

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 15

    dẻo nhất định. Gel gelatin có tính thuận nghịch, chảy khi đun nóng (khoảng

    30

    0

    C) và chu kì tạo gel, nóng chảy có thể lặp lại nhiều lần. Gel của protein

    đậu nành có đặc tính trung gian, độ cứng của gel sẽ giảm khi đun nóng trên

    80

    0

    C.

    Một vài protein có tính chất khác nhau có thể tạo thành gel khi đun

    nóng đồng thời (cogelefication). Protein cũng có thể tạo gel bởi phản ứng với

    các polysaccharide có khả năng tạo gel. Các liên kết ion không đặc hiệu giữa

    gelatin tích điện (+) và alginate hoặc các pectate tích điện (-) tạo thành gel có

    độ cứng, độ đàn hồi và nhiệt độ nóng chảy cao hơn (khoảng 800C). Người ta

    biết rằng, ở pH của sữa, các liên kết ion đặc hiệu có thể được tạo ra giữa các

    trung tâm tích điện (+) của casein K và carrageenate.

    Nhiều gel tồn tại dưới dạng cấu trúc hydrat hóa mạnh, chứa tới hơn

    10g nước trên 1g protein và các thành phần thực phẩm khác nằm bên trong

    “cái bẫy” của mạng lưới protein Nhiều gel protein có thể chứa đến 98% nước.

    Nước có thể ở dạng hydrat hóa (liên kết chặt chẽ với các nhóm có cực của

    protein) hoặc nước tự do trong các mạng lưới gel, tuy là nước tư do nhưng

    tách chúng ra không dễ dàng.

    1.3.11. Khả năng tạo nhũ của protein

    Đại cương về sự hình thành và phân hủy nhũ tương

    Hệ nhũ tương là các hệ phân

    tán giữa hai chất lỏng không

    hào tan vào nhau, một ở dạng

    những giọt nhỏ phân tán, còn

    chất lỏng kia ở dạng pha phân

    tán liên tục.

    Phần lớn các hệ nhũ tương thực phẩm là loại “dầu trong nước” để chỉ

    chất lỏng phân cực ưa nước hydrophile và dầu là chất lỏng kị nước

    hydrophobe. Nhiều nhũ tương thực phẩm còn chứa cả bóng khí và chất rắn

    phân tán.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 16

    Trong phần lớn trường hợp, đường kính của các giọt lỏng phân tán

    khoảng

    0,1 50 m

    với mức độ phân tán khác nhau xung quanh giá trị trung

    bình. Sự tạo thành các giọt nhũ tương đồng thời với việc hình thành bề mặt

    phân chia hai chất lỏng không tan vào nhau (còn gọi là bề mặt liên pha). Diện

    tích của bề mặt phân chia này tăng theo hàm số mũ khi đường kính các giọt

    giảm trong cùng một khối lượng pha phân tán và có thể đạt đến

    21 /m ml

    nhũ

    tương.

    Các hệ nhũ tương thường không bền do 3 hiện tượng chủ yếu sau:

    a) Sự nổi lên hay sự lắng xuống của các giọt lỏng do lực trọng trường.

    Hiện tượng này sẽ giảm khi đường kính của các giọt nhỏ và độ nhớt

    của pha liên tục lớn.

    b) Sự kết tụ của các giọt lỏng do các điện tích bị triệt tiêu và các lực đẩy

    tĩnh điện giữa các giọt cũng biến mất khi thay đổi pH hoặc lực ion. Các

    giọt dính nhau không trật tự, nhưng giữa chúng vẫn có sự phân cách

    bởi một lớp mỏng pha liên tục. Sự tập hợp sẽ làm tăng kích thước biểu

    kiến của các giọt và làm tăng tốc độ lắng.

    c) Sự hợp nhất hay sự “chảy” của giọt lắng này vào giọt lắng khác do

    hiện tượng lắng, va chạm và do chuyển động Brown…Đây là hiện

    tượng tự nhiên theo quan điểm nhiệt động học, làm tăng không ngừng

    kích thước các giọt phân tán, cuối cùng dẫn đến tách hai pha thành hai

    lớp riên biệt bởi một bề mặt phân chia phẳng có diện tích nhỏ nhất.

    Hình 5: Cơ chế hư hỏng của một nhũ tương

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 17

    Các protein là những chất làm bền nhũ tương thực phẩm

    Nhiều sản phẩm thực phẩm là hệ nhũ tương như sữa bò, sữa đậu

    nành, kem, nước cốt dừa, bơ, phomai nóng chảy, mayonnaise, xúc xích thịt

    cá…và những thành phần protein thường đóng vai trò nổi bật trong việc

    làm bền các hệ này.

    Protein được hấp thụ ở bề mặt phân chia giữa các giọt dầu phân tán

    và pha nước liên tục có các tính chất vật lý và lưu biến (làm đặc, tạo độ

    nhớt, “cứng – dẻo”) có tác dụng ngăn cản các giọt chất béo hợp nhất. Tùy

    theo pH, ion hóa các gốc R của các acid amin trong mạch polypeptide

    cũng tạo ra các lực đẩy tĩnh điện, góp phần làm bền hệ nhũ tương.

    Nói chung, protein ít có khả năng làm bền hệ nhũ tương nước/dầu. Nguyên

    nhân có thể do phần lớn protein có bản chất ưa nước và do đó chúng bị

    hấp thụ ở pha nước gần bề mặt phân chia.

    Hình 6: Khả năng hấp thụ và làm bền nhũ tương của protein

    Tính chất bề mặt của protein

    Đặc tính quan trọng nhất của protein hòa tan đối với tính chất nhũ

    tương hóa của nó là khả năng protein khuếch tán đến bề mặt phân chia dầu

    nước và bị hấp thụ ở đó. Khả năng này phụ thuộc vào nhiệt độ và MW của

    phân tử protein.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 18

    Bảng 3: Khả năng làm bền nhũ tương của một số Protein

    Protein hỉ số hoạt tính nhũ tương hóa (số

    2m

    của bề

    mặt phân chia được làm bởi 1g protein)

    pH 6,5 pH 8

    Protein nấm men (88%

    đã succinyl hóa)

    322 341

    Bovine serum albumin – 197

    Caseinate Na 149 166

    -Lactoglobuline – 153

    Lactoserum 119 142

    Protein isolate đậu

    nành

    41 92

    Hemoglobin – 75

    Protein của nấm men 8 59

    Albunmin của trứng – 49

    Các yếu tố ảnh hưởng đến sự hình thành nhũ tương

    Có nhiều yếu tố ảnh hưởng đến hệ nhũ tương như nhiệt độ, pH, lực ion,

    sự có mặt của các chất hoạt động bề mặt có MW thấp, sự có mặt của oxy. bản

    chất của dầu, hàm lượng protein hòa tan và các tính chất nhũ tương hóa của

    protein.

    pH có ảnh hưởng khác nhau đến các tính chất nhũ tương hóa của

    protein. Tại pI, một số protein trở nên ít hòa tan nên giảm khả năng tạo nhũ

    tương, đồng thời cũng không góp phần tạo điện tích bề mặt cho các giọt dầu-

    yếu tố làm bền nhũ tương do tác động của lực đẩy tĩnh điện. Ở một vài giá trị

    pH hoặc lực ion, protein có cấu trúc đặc chắc và độ nhớ dẻo cao. Trạng thái

    này, hoặc sẽ ngăn cản hiện tượng duỗi và hấp thụ protein ở bề mặt phân chia

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 19

    hoặc ngược lại sẽ làm bền màng protein đã được hấp thụ và làm bền hệ nhũ

    tương.

    Đun nóng nói chung thường làm giảm độ nhớt và độ cứng của màng

    protein bị hấp thụ ở bề mặt phân chia nên làm giảm độ bền của hệ nhũ tương.

    Tuy nhiên, gia nhiệt cũng giúp tạo cấu trúc gel cho màng protein ở bề mặt

    phân chia, tăng khả năng giữ nước, làm tăng độ nhớt bề mặt và độ cứng của

    nó và vì thế trong một số trường hợp giúp làm bền nhũ tương. Trong thực tế,

    gel hóa protein myofibril góp phần làm bền nhiệt hệ nhũ tương của thịt như

    xúc xích, làm cho khả năng cố định nước và chất béo tăng, giúp chế phẩm có

    độ dính lớn hơn.

    Ngoài ra, người ta còn cho thêm các chất hoạt động bề mặt nhằm mục

    đích để màng protein bị hấp thụ trên bề mặt các giọt dầu đủ dày và có các tính

    chất lưu biến mong muốn. Trong thực tế, người ta thường sử dụng nồng độ

    protein từ

    0,5 5%

    và nồng độ protein ở bề mặt phân chia sẽ đạt từ

    20,5 20 /mg m

    .

    1.3.12. Các tính chất tạo bọt của protein

    Giới thiệu chung về các hệ bọt thực phẩm

    Các hệ bọt thực phẩm gồm các bọt khí phân tán trong pha liên tục là

    lỏng hoặc bán rắn có chất hoạt động bề mặt hòa tan.

    Có rất nhiều loại thực phẩm có dạng bọt như bánh xốp, kem, bọt của

    bia…Trong nhiều trường hợp, khí tạo bọt là không khí, một số khác là CO2

    còn pha liên tục là một dung dịch hoặc huyền phù nước có chứa protein. Một

    số hệ bọt thực phẩm là những hệ keo phức tạp. Ví dụ, kem là một hệ nhũ

    tương (hoặc huyền phù) của các giọt chất béo, một huyền phù của các tinh thể

    đá phân tán, một gel polysaccharide, một dung dịch đường nồng độ cao, dung

    dịch protein và các bọt khí.

    Các bọt khí thường chứa khí có áp suất lớn hơn áp suất ngoài , ép vào

    nhau nên bóng khí có hình đa diện. Trong các hệ bọt, pha liên tục gồm các lớp

    mỏng chất lỏng hay các màng mỏng ngăn cách ngăn cách các bọt khí. Bề mặt

    phân chia khí lỏng có thể đạt đến

    21 /m ml

    chất lỏng. Tương tự như trường hợp

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 20

    tạo nhũ tương, cần cung cấp năng lượng cơ học (như khuấy, thổi khí…) để

    tạo bề mặt phân chia này. Để duy trì bề mặt phân chia chống hiện tượng hợp

    nhất các bọt khí, cần sử dụng các chất hoạt động bề mặt để làm giảm sức căng

    bề mặt và tạo thành mạng lưới bảo vệ đàn hồi. Một số peotein có khả năng tạo

    thành màng bảo vệ bị hấp thụ ở bề mặt phân chia khí/lỏng. Trong trường hợp

    đó, một tấm mỏng ngăn cách hai bọt khí kề nhau sẽ gồm hai lớp màng protein

    ngăn cách nhau bởi một màng mỏng chất lỏng.

    Kích thước các bọt khí có thể biến thiên trong một khoảng rộng từ

    1 m

    đến vài

    cm

    tùy thuộc sức căng bề mặt, độ nhớt của chất lỏng, năng lượng cơ

    học cung cấp…

    Các phương pháp tạo hệ bọt:

    a) Cho khí đi qua một vật cản xốp (như thủy tinh xốp) vào dung dịch

    protein trong nước với nồng độ thấp (

    0,01 2%

    ).

    b) Khuấy mạnh dung dịch protein trong nước khi có mặt một khối lượng

    lớn khí. Phương pháp này được áp dụng nhiều trong sản xuất thực

    phẩm. So với phương pháp sục khí thì phương pháp này đòi hỏi lực cơ

    học cao hơn (lực khuấy cắt) và tạo được hệ phân tán khí đồng nhất hơn.

    Nhu cầu protein cũng cao hơn (

    1 40%

    ) do lực cơ học cũng tăng sự hợp

    giọt và ngăn cản protein hấp thụ lên bề mặt liên pha. Trong quá trình

    khuấy, dung tích khí phối trộn dần đạt đến giá trị cực đại (cân bằng

    động học) và dung tích của hệ có thể tăng lên từ

    300 2000%

    .

    c) Giảm đột ngột áp suất của một dung dịch đã được nén sơ bộ.

    Sự khác biệt giữa các hệ nhũ tương và hệ bột thực phẩm là trong hệ bọt dung

    tích riêng phần của pha phân tán (pha khí) thay đổi trong một khoảng rộng

    hơn rất nhiều so với hệ nhũ tương. Các hệ bọt thường ít bền bởi vì chúng có

    tổng diện tích bề mặt phân chia rất lớn.

    Có 3 cơ chế chủ yếu phá vỡ hệ bọt:

    a) Sự rút (hoặc chảy) của chất lỏng từ các màng lỏng do lực trọng trường,

    sự chênh lệch áp suất và sự bốc hơi. Trong các hệ bọt mật độ thấp, các

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 21

    bọt khí có xu hướng ép mạnh lẫn nhau làm tăng sự chảy của màng chất

    lỏng.

    “Sự chảy” sẽ giảm khi pha lỏng có độ nhớt cao (ví dụ cho thêm đường)

    và độ nhớt của màng protein bị hấp phụ tăng. Độ nhớt này phụ thuộc

    cường độ của các phản ứng protein-protein và protein-nước.

    b) Sự khuếch tán khí từ các bọt khí có kích thước nhỏ sang các bọt khí có

    kích thước lớn hơn. Sự khuếch tán xảy ra do sự hòa tan khí trong pha

    nước.

    c) Sự “đứt gãy” các màng chất lỏng ngăn cách các bọt khí đưa đến sự hợp

    nhất, làm tăng kích thước của bọt khí và dẫn đến phá vỡ hệ bọt.

    Có mối quan hệ tương hỗ giữa các hiện tượng “chảy” và “đứt gãy”. Sự “đứt

    gãy” làm tăng hiện tượng “chảy” và từ đó chiều dày và độ bền của màng chất

    lỏng giảm.

    Khi hai màng protein bị hấp thụ ở hai phía của màng chất lỏng sát lại

    gần nhau ở khoảng cách 50-150A0 (do hiện tượng chảy), chúng va chạm nhau

    và hiện tượng đức gãy xảy ra. Người ta chưa biết rõ rằng, với khoảng cách

    như vậy của hai màng protein, các lực đẩy hay các lực hút tĩnh điện của các

    phân tử protein đóng vai trò quan trọng hơn. Các màng protein bị hấp thụ có

    chiều dày lớn và đàn hồi sẽ có độ bền và khả năng chống đứt gãy tốt hơn.

    Ba yếu tố quan trọng nhất có tác dụng làm tăng độ bền của hệ bọt bao gồm

    sức căng bề mặt phân chia bé, pha lỏng có độ nhớt cao và các màng mỏng

    protein bị hấp thụ bền, đàn hồi và không thấm khí.

    Hoạt tính tạo bọt của một số protein

    đến sự khuếch tán các protein hòa tan đến bề mặt phân chia không khí/nước.

    Ở đó, chúng cần duỗi ra, tập trung lại và trải dài ra một cách tức thời để làm

    giảm sức căng bề mặt phân chia. Các phân tử có MW thấp, nghèo cấu trúc

    bậc 2,3 sẽ tác dụng một cách có hiệu quả như một chất hoạt động bề mặt. Sự

    hấp thụ của protein lên bọt thực hiện qua các vùng kỵ nước.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 22

    của protein lại có vài khác biệt nhỏ. Để hệ bọt protein bền, màng (film) tạo

    thành xung quanh mỗi bọt khí phải dày, có độ dính, dẻo, đàn hồi, liên tục và

    không thấm khí thích hợp. Trong trường hợp này, không phải các phân đoạn

    protein nhỏ linh động mà ngược lại dường như các protein hình cầu có khối

    lượng phân tử lớn và khó duỗi mạch lại có khả năng này.

    Trong thực tế, để tạo thành các màng bền, nhiều lớp mỏng các đoạn

    protein “duỗi” từng phần phải liên kết ngược lại với nhau qua các liên kết kỵ

    nước, liên kết hydro và cả liên kết tĩnh điện. Mặt khác, protein cần được hấp

    thụ mạnh ở bề mặt phân chia không khí/nước bằng các mối liên kết trung gian

    kỵ nước để tránh hiện tượng “giải hấp thụ” và làm mất lớp chất lỏng do

    “chảy”. Tính mềm dẻo và linh động đầy đủ của phân tử protein là cần thiết để

    chống lại các lực làm biến dạng, làm nở (

    extension

    ) bề mặt phân chia, làm

    mỏng các màng mỏng. Làm nở rộng bề mặt phân chia gây nên sự giảm nồng

    độ các phân tử bị hấp thụ và làm tăng sức căng bề mặt. Protein đối với hệ bọt

    có độ bền tốt cần có khả năng dịch chuyển từ vùng có sức căng bề mặt phân

    chia thấp đến vùng có sức căng bề mặt phân chia cao và cùng với chúng là

    các phân tử nước nằm sát cạnh, tái tạo lại chiều dày ban đầu của các màng

    mỏng. Cuối cùng, các gốc ngoại phân cực của protein sẽ cố định nước của các

    màng mỏng và hạn chế hiện tượng “chảy”.

    Protein có hoạt tính tạo bọt tốt là protein của lòng trắng trứng, globin và

    hemoglobin, serumalbumin, gelatin, protein của lactoserum, các mixen

    casein, casein

    , protein của lúa mì (đặc biệt là glutenine), protein đậu nành,

    một số chế phẩm thủy phân của protein.

    Có những điểm giống nhau giữa sự tạo thành hệ nhũ tương và hệ bọt.

    Tuy nhiên, không có sự tương ứng chặt chẽ giữa hoạt tính tạo bọt và tạo nhũ

    tương của protein. Để làm bền bọt, cấu trúc của protein tại màng quan trọng

    hơn so với để làm bền hệ nhũ tương.

    1.3.13. Khả năng cố định mùi của protein

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 23

    Trong chế biến thực phẩm, kể cả các chế phẩm protein có nhiều

    trường hợp cần phải tẩy mùi để hạn chế hoặc tách các mùi khó chịu. Các hợp

    chất như andehyde, ketone, rượu, phenol, acid béo đã bị oxi hóa… có thể cho

    mùi ôi, khét, mùi ngái và cho vị đắng, the, cay…khi chúng liên kết với protein

    và các thành phần khác của thực phẩm. Các chất này chỉ được tách ra khi đun

    nóng hoặc nhai. Một số liên kết rất chặt chẽ, khó tách ngay cả khi trích ly

    bằng hơi nước hoặc dung môi.

    Bên cạnh vấn đề tách các mùi khó chịu, người ta còn sử dụng khả

    năng này của protein để mang đến cho thực phẩm các mùi dễ chịu (ví dụ,

    mang mùi thơm của thịt đến cho các protein thực vật đã được tạo kết cấu).

    Điều này thật là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của những mùi dễ

    chịu có thể liên kết bền vững với thực phẩm, không bị tổn thất trong quá trình

    chế biến và bảo quản, nhưng lại được giải phóng nhanh trong miệng khi sử

    dụng thực phẩm và không bị biến đổi.

    ác phản ứng giữa chất bay hơi và protein

    Mùi của thực phẩm được tạo ra từ các thành phần dễ bay hơi có nồng

    độ rất bé ở gần bề mặt và nồng độ này phụ thuộc vào sự cân bằng giữa khối

    lượng thực phẩm và “khoảng không gian” mà nó chiếm chỗ (head space).

    Người ta thấy rằng, bổ sung protein vào hệ nước-chất mùi làm giảm nồng độ

    các chất bay hơi trong “khoảng không gian” vừa nói đến ở trên.

    phẩm hoặc đi sâu vào bên trong thự phẩm bởi sự khuếch tán. Có hai loại hấp

    thụ lên chất rắn: hấp thụ vật lý thuận nghịch bởi các liên kết trung gian Van

    der Waals; hấp thụ hóa học bởi các liên kết đồng hóa trị hoặc tĩnh điện. Cố

    nước. Các thành phần phân cực như alcohol có thể liên kết hydro và kỵ nước

    với các gốc acid amin không phân cực; đây là các phản ứng chủ yếu cố định

    các thành phần bay hơi có phân tử lượng thấp. Trong một số trường hợp, các

    thành phần bay hơi được cố định bởi các liên kết đồng hóa trị và quá trình

    thường không thuận nghịch (ví dụ cố định aldehyde và ketone bởi các nhóm

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 24

    amine, hoặc nhóm amine bởi nhóm carboxyl…). Cố định không thuận nghịch

    có khả năng xảy ra hơn với các chất bay hơi có phân tử lượng lớn. Ví dụ,

    trong cùng nồng độ, protein đậu nành chỉ có thể cố định 10% octaral thay vì

    50% đối với 2-dodecanal. Cố định không thuận nghịch có thể làm giảm cường

    độ mùi của các chất bay hơi ban đầu.

    Sự cố định các chất mùi chỉ có thể xảy ra khi các “trung tâm hấp thụ”

    ở dạng tự do chưa tham gia vào các phản ứng protein-protein hoặc các phản

    ứng khác.

    Người ta thấy rằng, các trung tâm hấp thụ tăng dần trong thời gian cố

    định các chất bay hơi. Trong quá trình này, các mạch protein bị duỗi ra và

    nhiều gốc acid amin kỵ nước trở nên tự do và tham gia vào quá trình hấp thụ.

    Một số tác giả cho rằng, các thành phần bay hơi không phân cực chui vào và

    phản ứng với các trung tâm kỵ nước của protein, thay thế các phản ứng kỵ

    nước protein-protein bên trong hoặc bên ngoài phân tử. Hiện tượng này làm

    cho protein trở nên không bền và có thể làm biến đổi độ hòa tan của protein.

    ác yếu tố ảnh hưởng đến quá trình cố định chất mùi

    Mọi yếu tố làm biến đổi cấu hình của protein đều ảnh hưởng đến

    hoạt tính hấp thụ các chất bay hơi.

    Nước làm tăng khả năng cố định các chất dễ bay hơi phân cực do

    tăng độ linh động của các hợp chất này và tạo cho chúng khả năng tiếp xúc

    với các trung tâm hấp thụ dễ dàng hơn; tuy nhiên nước hầu như không ảnh

    hưởng đến khả năng cố định các chất bay hơi không phân cực.

    Trong môi trường hydrat hóa mạnh hoặc trong các dung dịch, khả

    năng các gốc acid amin phân cực hay không phân cực cố định các hợp chất

    carbonyl, alcohol, ester ở pH trung tính và kiềm tốt hơn ở pH acid. Các ion

    Cl

    ,

    2

    4SO

    ở nồng độ thấp làm bền cấu trúc tự nhiên của protein hình cầu

    nhưng ở nồng độ cao có thể làm thay đổi cấu trúc của nước, gây duỗi mạch

    protein, từ đó cải thiện các liên kết với các hợp chất bay hơi (như carbonyl).

    Các hóa chất gây nên sự phân ly protein thành các tiểu phần tử

    thường làm yếu mối liên kết của các chất bay hơi không phân cực, do các

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 25

    vùng kỵ nước giữa các phân tử sẽ có xu hướng bị che dấu cùng với sự thay

    đổi cấu hình của các tiểu phần tử.

    Thủy phân mạnh protein làm giảm khả năng cố định mùi. Một lượng

    6-7mg 1hexanal có thể được cố định bởi 1kg protein đậu nành, nhưng nếu

    protein này bị thủy phân bởi protease acid của vi khuẩn, khả năng cố định chỉ

    còn

    1 /mg kg

    . Tương tự, thủy phân protein có thể được sử dụng để khử mùi

    ngái của protein đậu nành.

    Sự biến tính nhiệt – ngược lại – làm tăng khả năng cố định các hợp

    chất bay hơi. Khi có mặt lipid, khả năng hấp thụ và giữ các thành phần bay

    hơi carbonyl tăng lên, kể cả các chất mùi tạo ra do hiện tượng oxy hóa chất

    béo.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 26

    PHẦN 2: HỨ NĂNG ỦA PROTEIN

    Một số chức năng của protein gồm:

    1) Globulin miễn dịch G là loại kháng thể lưu thông trong máu và nhận

    biết hạt ngoại lai gây hại. Foreign particle binding site : điểm bám

    của hạt ngoại lai.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 27

    2) Enzyme phenylalanine hydroxylase được hình thành từ 4 tiểu đơn vị.

    Enzyme sẽ chuyển hóa amino acid phenylalanine thành amino acid

    tyrosine.

    3) Hormone tăng trưởng là protein thông tin hình thành từ tuyến yên.

    Nó điều tiết tăng trưởng tế bào bằng cách bám vào protein gọi là thụ

    quan hormone tăng trưởng (growth hormone receptor).

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 28

    4) Sợi actin, một loại protein cấu trúc hình thành từ nhiều tiểu đơn vị,

    giúp co cơ và duy trì hình dạng tế bào.

    trữ ion.

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 29

    6) Kháng thể (Antibody): Kháng thể sẽ bám vào các phân tử ngoại lai như

    virus và vi khuẩn nhằm bảo vệ cơ thể. Ví dụ: Immunoglobulin G (IgG) .

    7) Enzyme: Enzyme xúc tác cho hầu hết các phản ứng hóa học xảy ra trong tế

    bào. Chúng cũng giúp đỡ hình thành những phân tử mới bằng cách đọc thông

    tin di truyền lưu trữ trong DNA . Ví dụ: Phenylalanine hydroxylase

    8) Thông tin (Messenger ): Protein thông tin, như một số loại hormone,

    truyền tải tín hiệu để phối hợp các quá trình sinh học giữa các tế bào, mô, cơ

    quan khác nhau. Ví dụ: hormone tăng trưởng (Growth hormone )

    9) Thành phần cấu trúc (Structural component): Những protein này cung cấp

    cấu trúc và nuôi dưỡng tế bào. Trong một phạm vi lớn hơn, chúng còn cho

    phép tế bào di chuyển. Ví dụ: Actin

    10) Vận chuyển/ Dự trữ (Transport/storage): Các protein này bám vào những

    nguyên tử và phân tử nhỏ bên trong tế bào và lưu thông trong cơ thể. Ví dụ:

    Ferritin

    KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 30

    PHỤ LỤ

    TÀI LIỆU THAM KHẢO

    1. Hoàng Kim Anh (2008)

    Hóa Học Thực Phẩm

    Nhà xuất bản Khoa học và kỹ thuật

    2. Lê Ngọc Tú chủ biên (2002)

    Hóa Sinh Công Nghiệp

    Nhà xuất bản Khoa học và kỹ thuật

    3. Tài liệu trên mạng Internet

    cua-protein.182580.html

    Các file đính kèm theo tài liệu này:

    • tieu_luan_hhtp_5_3212.pdf

    --- Bài cũ hơn ---

  • Các Thành Phần Phân Tử Của Hệ Thống Miễn Dịch
  • Dna Polymerase 1 So Với Dna Polymerase 3
  • Nhiễm Sắc Thể Là Gì?
  • Cơ Sở Tế Bào Và Phân Tử Của Ung Thư
  • Cách Kết Nối Wifi Mà Không Cần Biết Mật Khẩu ▷ ➡️ Ngừng Sáng Tạo ▷ ➡️
  • Tiểu Luận:các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm

    --- Bài mới hơn ---

  • Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Tế Bào Cau Truc Va Chuc Nang Cua Te Bao Doc
  • Bài 11. Vận Chuyển Các Chất Qua Màng Sinh Chất
  • Nghiên Cứu Về Thành Phần Hóa Học Và Tính Chất Chức Năng Phân Lập Protein Cá( Fpi )Từ Sản Phẩm Của Cá Tra (Pangasius Hypophthalmu)
  • Thành Phần Của Protein Và Nước Trong Thực Phẩm
  • TIỂU LUẬN:CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM

    NG TH TR ỜNG ĐẠI HỌ KHOA B NG NG NGHIỆP THỰ PHẨM chúng tôi NG NGHỆ THỰ PHẨM MÔN: HÓA HỌ THỰ PHẨM  ĐỂ TÀI: CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ SVTH: Huỳnh Tấn Đạt 2005100054 Nguyễn Tấn Phúc 2005100040 Võ Minh Trí 2008100088 Phạm Quốc Huy 2005100171 Nguyễn Hoàng Phúc 2005100031 Lớp: 01DHTP1 TP.HỒ CHÍ MINH 11-2011 NG TH TR ỜNG ĐẠI HỌ KHOA NG NG NGHIỆP THỰ PHẨM TP.H M NG NGHỆ THỰ PHẨM M N: HÓA HỌ THỰ PHẨM  TIỂU LUẬN HÓA HỌ THỰ PHẨM ĐỀ TÀI: TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN TRONG THỰ PHẨM GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ TP.HỒ CHÍ MINH 11-2011 MỤ LỤ Trang LỜI MỞ ĐẦU PHẦN 1: TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN . 1 1.1.Khái niệm protein . 1 1.2. ấu trúc protein . 1 chúng tôi amin-Đơn phân của protein. 1 1.2.2.Các bậc cấu trúc của protein . 1 1.3.Tính chất Hóa-Lý của protein . 2 1.3.1.Tính tan của protein . 2 1.3.2.Tính hydrat hóa của protein . 2 1.3.3.Độ nhớt của protein. 6 1.3.4.Hằng số điện môi của dung dịch protein . 6 1.3.5.Tính chất điện ly của protein . 7 1.3.6.Biểu hiện quang học của protein. 8 1.3.7.Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch . 9 1.3.8.Các phản ứng hóa học của protein . 10 1.3.8.1.Phản ứng với Folin-Ciocalteau . 10 1.3.8.2.Phản ứng với Ninhydrin. 10 1.3.9.Biến tính protein . 11 1.3.9.1.Khái niệm chung . 11 1.3.9.2.Các yếu tố gây biến tính . 11 1.3.9.3.Tính chất của protein biến tính . 12 1.3.10. Khả năng tạo gel của protein . 13 1.3.11.Khả năng tạo nhũ của protein . 15 1.3.12.Các tính chất tạo bọt của protein . 19 1.3.13.Khả năng cố định mùi của protein . 22 PHẦN 2: HỨ NĂNG ỦA PROTEIN . 26 PHỤ LỤ . 30 TÀI LIỆU THAM KHẢO . 30 KẾ HOẠ H PHÂN NG LÀM VIỆ M N: HÓA HỌC THỰC PHẨM NHÓM 01, LỚP 01DHTP1 SÁNG THỨ 4_TIẾT 5,6 ĐỀ TÀI: TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN TRONG THỰ PHẨM STT N I DUNG THỰ HIỆN HẠN N P 01 Khái niệm về protein ấu trúc protein 02 Tính tan, tính hydrat, 12/11/2011 độ nhớt của protein 03 Hằng số điện môi, tính 14/11/2011 chất điện ly, biểu hiện quang học của protein 04 kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch, các phản ứng hóa học của protein NG ỜI NHẬN 05 iến tính protein 10/11/2011 16/11/2011 18/11/2011 06 Khả năng tạo gel, tạo nhũ của protein 20/11/2011 07 ác tính chất tạo bọt và khả năng cố dịnh mùi của protein 22/11/2011 08 Tổng hợp chức năng của Protein 24/11/2011 Nhóm Trưởng: HUỲNH TẤN ĐẠT HUỲNH TẤN ĐẠT KÝ NHẬN KÝ GỬI GHI CHÚ LỜI MỞ ĐẦU Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở nhiều quốc gia trên thế giới, trong …

    --- Bài cũ hơn ---

  • 9 Chức Năng Quan Trọng Của Protein Trong Cơ Thể Của Bạn ·
  • Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein
  • (Top) Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Nên Mua Ở Mỹ
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Mỹ Được Ưa Chuộng Nhất
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Của Mỹ Tốt Nhất Hiện Nay
  • Thực Phẩm Chức Năng Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • Whey Protein: Tất Tần Tật Những Gì Người Mới Bắt Đầu Tìm Hiểu Cần Biết
  • Các Chức Năng Của Tiền Tệ? Vai Trò Của Tiền Tệ Là Gì? – Luận Văn Kế Toán
  • Hệ Thống Tiền Tệ Quốc Tế.
  • Tìm Hiểu Hệ Thống Tiền Tệ Quốc Tế Và Quá Trình Phát Triển
  • Ổn Định Tài Chính Và Vai Trò Của Ổn Định Tài Chính
  • Protein là chất dinh dưỡng vô cùng quan trọng với tất cả chúng ta, là thành phần tạo nên kháng thể, tăng cường hệ miễn dịch. Protein tạo nên sự chắc khỏe cho da & tóc vì 90% tế bào da & tóc là protein

    Vai trò của Protein đối với cơ thể?

    – Protein là chất dinh dưỡng vô cùng quan trọng với tất cả chúng ta, là thành phần tạo nên kháng thể, tăng cường hệ miễn dịch.

    – Protein tạo nên sự chắc khỏe cho da & tóc vì 90% tế bào da & tóc là protein

    – Protein tạo nên các men sinh học (enzyme) và nội tiết tố (hormone),

    – Protein tạo nên tế bào máu

    – Hầu hết những người tập thể hình, những vận động viên thể thao đều biết đến sự quan trọng của Protein, luyện tập thể thao tập thường xuyên thì mức độ Protein trong cơ thể sẽ suy yếu, vì thế cơ thể bạn cần được cung cấp thêm lượng Protein bị thiếu hụt nhằm giúp cho cơ bắp phục hồi và phát triển nhanh hơn.

    – Protein cũng là cách tốt nhất để bắt đầu một chương trình giảm cân, vì nó có tác dụng thay thế bữa ăn với đầy đủ hàm lượng dinh dưỡng cần thiết. Dùng protein 30 phút trước bữa ăn sẽ giúp ta kiểm soát sự thèm ăn và tạo cảm giác no giả tạo.

     

    Protein từ đậu nành

    Tại sao ta phải dùng đạm đậu nành ?

    Thành phần

    Thực phẩm chức năng Protein Powder có nguồn gốc từ đậu nành và sữa, cung cấp một hỗn hợp protein bao gồm các a-xít amin thiết yếu và nhiều loại a-xít amin không thiết yếu khác.

    Ưu điểm của thực phẩm chức năng Protein Powder

    – Giá trị sinh học (BV) có nghĩa là khả năng hấp thu là 81%.

    – Chỉ số hấp thu 9 acid amin thiết yếu (PDCASS)  đạt mức tối đa là 1.0.

    – Thực phẩm chức năng Protein Powder ít béo & cholesterol, cung cấp 100 mg canxi & 1mg sắt.

    – Có thể dùng chế biến thức ăn mỗi ngày.

    – Protein cung cấp đủ 9 acid amin cần thiết cả về số lượng và hàm lượng.

    Sự khác biệt giữa thực phẩm chức năng Protein với Protein thực phẩm

    Protein trong thực phẩm thì không chất lượng bằng thực phẩm chức năng protein powder bởi các lý do sau:

    – Hàm lượng protein trong thực phẩm thì nhiều nhưng việc tiêu hóa và hấp thu vào cơ thể chậm, không hiệu quả bằng dùng thực phẩm chức năng Protein

    – Số lượng và chất lượng hấp thu acid amin cần thiết từ thực phẩm ít hơn thực phẩm chức năng protein powder vì protein powder chứa hàm lượng cao các acid amin và tinh khiết hơn, nên việc hấp thụ vào cơ thể nhanh chóng và hiệu quả hơn.

    Protein từ thực phẩm

    Công dụng của protein:

    Sử dụng nhiều protein từ thịt, trứng, sữa có nguy cơ:

    – Năng lượng cao

    – Béo và cholesterol cao

    Còn sử dụng protein từ đậu nành có lợi ích là:

    – Năng lượng thấp

    – Béo và cholesterol thấp

    – Protein đậu nành & sức khỏe tim mạch

    Tim mạch

    Dựa trên 50 nghiên cứu khoa học, cơ quan FDA (Mỹ) cho rằng:

    – Hấp thu 20 đến 50 g protein đậu nành mỗi ngày, kết quả có thể giảm trung bình từ 10 đến 15% hàm lượng cholesterol.

    – Khi giảm 1% hàm lượng cholesterol = sẽ giảm 2% nguy cơ bệnh tim mạch

    Thực phẩm chức năng đạm đậu nành – Soy Protein – Bổ sung 18 axitamin và tốt cho tiêu hóa và người ăn chay, Giúp tăng trưởng hỗ trợ của các mô cơ thể.

     

     

    Lưu ý: Hiệu quả/Công dụng có thể khác nhau tùy theo thể trạng/cơ địa mỗi người. Do đó, các bạn hãy liên hệ trực tiếp để được tư vấn rõ hơn

     

     

     

    --- Bài cũ hơn ---

  • Thực Phẩm Bổ Sung Protein Pure Whey Protein Của Mỹ
  • Xem Xét Một Cách Hệ Thống Về Sự Dung Hợp Các Tín Hiệu Của Protein Kinase A
  • Kháng Thể Là Gì? Cấu Trúc Và Vai Trò Của Kháng Thể
  • Cấu Trúc Và Chức Năng
  • Huyết Tương Là Gì? Thành Phần, Chức Năng, Vai Trò Chính
  • Thành Phần Của Protein Và Nước Trong Thực Phẩm

    --- Bài mới hơn ---

  • Giáo Trình Sinh Học Phân Tử
  • Bài Giảng Về Dna Và Rna
  • Protein Ssb: Đặc Điểm, Cấu Trúc, Chức Năng Và Ví Dụ
  • Giải Bài Tập Trang 56 Sgk Sinh Lớp 9: Protein
  • Các Protein Vận Chuyển Thuốc: Hàng Rào Cuối Cùng Của Tương Tác Thuốc
  • Trường ĐH Bà Rịa Vũng Tàu Sinh viên trình bày: (Nhóm I) Trần Viết Châu Lê Thị Kim Chi Bùi Thị Thuý Hằng Phạm Trần Trừ Nguyễn Hồng Siêng Khoa Hoá & Công Nghệ Thực PhẩmLớp DH09TP A. THÀNH PHẦN CỦA PROTEIN VÀ NƯỚC TRONG THỰC PHẨM I. ĐẶC ĐIỂM CẤU TRÚC VÀ TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN 1.Khái niệm * Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là acid amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. Cấu trúc phân tử protein 2.Thành phần và cấu tạo protein 2.1Thành phần Tất cả protein đều chứa C,H,O, N, một số còn chứa một lượng nhỏ S, tỉ lệ % các nguyên tố này trong protein: C (50-55%), H (6,5-7,3%), O (21-24%), N (15-18%), S (0-2,4%). Ngoài ra protein còn chứa một lượng rất nhỏ các nguyên tố: P, Fe, Mn, Cu,Ca… 2.2 Phân loại protein theo thành phần hỗn hợp Protein đơn giản: trong thực phẩm chỉ chứa các acid amin như abumin, globumin, prolamin, glutelin… Protein phức tạp: ngoài acid amin còn chứa các thành phần hợp chất khác như acid nucleic, glucid, lipid,… Các hợp chất này còn gọi là nhóm ngoại, do protein kết hợp với nhóm ngoại, phần protein trong phân tử protein phức tạp gọi là approtein như: nucleo protein, lip protein, gluco protein và phospho protein… 3. Đơn vị cấu tạo cơ sở của protein là axit amin Cấu tạo từ 20 loại acid amin cơ bản Cấu trúc của chung của acid amin: ACID AMIN Cơ bản có 20 loại acid amin cấu trúc nên các phân tử protein Acid amin đầu tiên được tìm thấy là asparagine ở cây măng tây năm 1806 Acid amin cuối cùng trong 20 loại trên được tìm thấy là threonine năm 1983 Các acid amin được gọi tên theo nguồn gốc phát hiện ra chúng Các phản ứng đặc trưng của acid amin Liên kết peptid Là phản ứng khử nước tạo liên kết giữa hai acid amin kế cận nhau Sản phẩm là mạch polypeptid với đầu bên trái là nhóm amin, đầu bên phải là nhóm cacboxyl Liên kết peptid 4.Cấu trúc Protein Cấu trúc bậc 1: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypepetide. ☻Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. ☻Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. ☻ Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. ☻Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần axit amin, trật tự các axit amin trong chuỗi. ☻ Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. ☻Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid – protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó. Cấu trúc bậc 2: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn. Có nhiều kiểu cấu trúc protein bậc II khác nhau, phổ biến nhất là xoắn α, gấp nếp β, xoắn colagen.Xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Cấu trúc bậc 2 Cấu trúc xoắn anpha Cấu trúc gấp nếp beta Kiểu xoắn colagen được tìm thấytrong phân tử colagen thường có trong tóc, móng tay, vuốt, mỏ, vảy sừng… đơn vị cấu trúc của nó là tropocolagen bao gồm 3 mạch polypeptide bện vào nhau thành một dây cáp siêu xoắn (với mỗi mạch đơn có cấu trúc xoắn anpha). Cấu trúc Colagen Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide Cấu trúc bậc 4: Cấu trúc bậc IV chỉ đặc trưng cho những phân tử protein có cấu trúc từ hai hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau sắp xếp trong không gian tạo nên. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, lực tương tác Van der Waals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đợn vị để làm bền cấu trúc bậc IV. Cấu trúc bậc 4 5. VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG ĐỜI SỐNG VÀ TRONG THỰC PHẨM chúng tôi trò sinh học của protein ۩ Protein là thành phần không thể thiếu được với tất cả các cơ thể sống. Protein là nền tảng về cơ thể và chức năng của cơ thể sinh vật. Một số chức năng quan trọng sau: + Xúc tác. + Vận tải. + Chuyển động. + Bảo vệ. + Truyền xung thần kinh. + Điều hành. + Kiến tạo chống đỡ cơ học. + Dự trữ dinh dưỡng. Giá trị dinh dưỡng Protein ۩ Quyết định chất lượng khẩu phần thức ăn ۩ Cung cấp các nguyên liệu cho sự tạo máu, bạch huyết, hocmon, enzyme, kháng thể… ۩ Ảnh hưởng đến thành phần hóa học, cấu tạo xương ۩ Thiếu protein dẫn đến suy dinh dưỡng, chậm lớn, suy giảm miễn dịch, ảnh hưỡng xấu đến chức năng của các cơ quan. Hàm lượng protein trong thực phẩm * Hàm lượng protein trong các thức ăn không giống nhau.* Thực phẩm nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) là nguồn protein quí: cân đối về thành phần, nhiều về số lượng và đậm độ acid amin cần thiết cao.* Thực phẩm có nguồn gốc thực vật (đậu tương, các hạt họ đậu, hạt có dầu, gạo, ngô…) là nguồn protein phổ biến. Do có trong tự nhiên với khối lượng lớn với giá rẻ nên protein thực vật có vai trò quan trọng đối với khẩu phần của con người. Hàm lượng Protein trong một số nguyên liệu Vai trò trong thực phẩm Protein Tạo cấu trúc gel cho sản phẩm Giữ kết cấu, giữ khí, tạo độ xốp Tạo độ bền của bọt trong bia Tạo hình khối cho phomai Tạo màng bao Lượng Protein bao nhiêu là đủ với cơ thể? Loại Protein nên dùng trong bữa ăn hàng ngày? Lưu ý với thực phẩm giàu Protein! Những điều bạn chưa biết!! II. SỰ BIẾN ĐỔI HÀM LƯỢNG NƯỚC TRONG CHẾ BIẾN, BẢO QUẢN THỰC PHẨM 1. VAI TRÒ VÀ ẢNH HƯỞNG CỦA NƯỚC ĐỐI VỚI THỰC PHẨM & SẢN XUẤT THỰC PHẨM Nước giữ vai trò quan trọng trong đời sống Là thành phần chính của cơ thể và của sản phẩm thực phẩm Là môi trường và cũng là một thành phần của các phản ứng hóa sinh 1. Vai trò của nước trong sản xuất thực phẩm Nhào rửa nguyên liệu Vận chuyển và xử lý nguyên liệu Đảm bảo giá trị cảm quan của sản phẩm Tăng cường các quá trình sinh học như hô hấp, lên men Tham gia vào quá trình làm lạnh hoặc gia nhiệt – Nước làm tăng chất lượng và tăng giá trị cảm quan của thực phẩm – Nước là nguyên liệu rẻ tiền và có khả năng phục hồi. 2. HÀM LƯỢNG NƯỚC VÀ TRẠNG THÁI CỦA NƯỚC TRONG SẢN PHẨM THỰC PHẨM Dựa vào hàm lượng nước, có thể chia thực phẩm thành 3 nhóm: – Nhóm sản phẩm thực phẩm có hàm lượng nước cao (trên 40%) – Nhóm sản phẩm thực phẩm có hàm lượng nước trung bình (10-40%) – Nhóm sản phẩm thực phẩm có hàm lượng nước thấp (dưới 10%) Nước có trong tất cả các sản phẩm thực phẩm và ảnh hưởng tới chất lượng và quá trình chế biến. Ở dạng chưa chế biến, hàm lượng nước lớn hơn sản phẩm đã qua chế biến: – Rau, quả tươi: 70-95% – Hạt, rau quả khô: 10-20% – Sữa 58-74% – Cá: 62-84% – Thịt: 58-74% – Đường cát: 0,14-0,4% – Dầu thực vật: 0,25-1,0% Hàm lượng nước trong sản phẩm còn phụ thuộc vào môi trường bên ngoài: điều kiện chăn nuôi, trồng trọt, khí hậu, đất đai… Hàm lượng và trạng thái của nước trong thực phẩm Nhóm sản phẩm hàm lượng nước cao (trên 40%) Nhóm sản phẩm có hàm lượng nước trung bình(10%-40%) Nhóm sản phẩm có hàm lượng nước thấp( dưới 10%) TRẠNG THÁI CỦA NƯỚC TRONG THỰC PHẨM Trong thực phẩm, nước tồn tại ở hai dạng, nước tự do và nước liên kết. – Nước tự do + nước thấm ướt + nước thẩm thấu – Nước liên kết: tuỳ theo mức độ có 3 dạng liên kết + nước hấp phụ + nước liên kết hoá học + nước ngưng tụ mao quản ĐỘ ẨM CỦA THỰC PHẨM * Định nghĩa: độ ẩm còn gọi là thuỷ phần là lượng nước tự do có trong thực phẩm. Biết được độ ẩm là một điểm quan trọng trong công tác phân tích xác định giá trị dinh dưỡng và chất lượng thực phẩm. – Về phương diện dinh dưỡng, nếu độ ẩm càng cao, các chất dinh dưỡng khác nhau càng thấp. – Về phương diện xác định chất lượng thực phẩm và khả năng bảo quản, nếu độ ẩm vượt quá mức tối đa, thực phẩm sẽ mau hỏng. Thí dụ: độ ẩm tối đa của bột là 14%, nếu quá 14% bột sẽ dễ chua. HOẠT ĐỘ NƯỚC (aw) Trong một dung dịch, một phần bề mặt thoáng bị các phân tử hydrate chiếm giữ,nên số phân tử dung môi thoát ra trong một đơn vị thời gian trên một đơn vị diện tích bề mặt sẽ nhỏ hơn so với dung môi nguyên chất. Ta có: Dung dịch Hơi Mối liên hệ giữa hoạt độ (aw) và độ ẩm Sản phẩm có độ ẩm cao thường chiếm nhiều nước tự do nên aw cao. Khi tách nước hoặc thêm chất tan vào dung dịch làm tăng lượng nước liên kết thì aw giảm. Ảnh hưởng của hoạt độ nước đến tính chất biến đổi và chất lượng của thực phẩm – Ảnh hưởng của hàm lượng nước đến phản ứng oxy hoá chất béo. – Hiệu ứng hoạt độ nước đến phản ứng sẫm màu enzym. – Ảnh hưởng đến phản ứng enzym trong các sản phẩm thực phẩm. – Ảnh hưởng đến sự phát triển của vi sinh vật. – Ảnh hưởng đến tính chất lưu biến của thực phẩm. – Ảnh hưởng đến giá trị dinh dưỡng.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Nghiên Cứu Về Thành Phần Hóa Học Và Tính Chất Chức Năng Phân Lập Protein Cá( Fpi )Từ Sản Phẩm Của Cá Tra (Pangasius Hypophthalmu)
  • Bài 11. Vận Chuyển Các Chất Qua Màng Sinh Chất
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Tế Bào Cau Truc Va Chuc Nang Cua Te Bao Doc
  • Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • Tiểu Luận:các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • Protein Là Gì? Tác Dụng Của Protein Và Các Thực Phẩm Giàu Protein Cho Cơ Thể

    --- Bài mới hơn ---

  • Huyết Tương Là Gì? Thành Phần, Chức Năng, Vai Trò Chính
  • Cấu Trúc Và Chức Năng
  • Kháng Thể Là Gì? Cấu Trúc Và Vai Trò Của Kháng Thể
  • Xem Xét Một Cách Hệ Thống Về Sự Dung Hợp Các Tín Hiệu Của Protein Kinase A
  • Thực Phẩm Bổ Sung Protein Pure Whey Protein Của Mỹ
  • 1. Protein là gì?

    Protein còn được gọi là chất đạm. Chúng có cấu tạo từ các 20 loại acid amin khác nhau theo trình tự riêng biệt. Có nhiều loại acid amin cơ thể con người không thể tự tổng hợp được. Chúng ta cần bổ sung từ bên ngoài, bằng cách sử dụng các thực phảm một cách đa dạng.

    Chất này có trong các loại thịt, cá, trứng, sữa, các chế phẩm từ sữa,…Chúng là loại thực phẩm cung cấp năng lượng và các chất cần thiết cho con người. Protein cũng là chất chiếm tới một nửa khối lượng thô của tế bào. Nên việc bổ sung chất đạm là vô cùng cần thiết. Nếu thiếu chất đạm, bạn sẽ gặp nhiều vấn đề nghiêm trọng như suy dinh dưỡng, giảm sức đề kháng, bệnh tật,…

    2. Chức năng của protein đối với cơ thể

    2.1. Duy trì các tế bào, mô cơ của cơ thể

    Đây là tác dụng quan trọng nhất của chất đạm . Chúng không chỉ xây dựng cấu trúc cơ thể, mà còn duy trì chúng xuyên suốt vòng đời. Protein có nhiều dạng như:

    • Keratin: Cấu trúc của tóc, móng, da.
    • Collagen: Cấu trúc da, xương, gân,…
    • Elastin: Tính đàn hồ cao, có trong các động mạnh, phổi, tử cung,…

    Đối với những vận động viên, hay những người tập gym, chất đạm có vai trò quan trọng. Vì chất đạm là thành phần chính để hình thành cơ bắp. Và giúp cơ bắp chắc khỏe hơn.

    Bạn nên sử dụng protein từ nhiều nguồn thực phẩm khác nhau. Vì mỗi loại thực phẩm một số loại acid amin để tổng hợp nên protein.

    2.2. Truyền thông tin

    Như đã biết, protein là chất cấu tạo nên nhiều chất trong cơ thể. Nổi bật nhất có thể kể đến các hormone. Hormon được tạo ra bởi các tuyến nội tiết. Các tuyến này tiết hormone và nhờ máu vận chuyển tới các cơ quan đích

    Một số hormone quan trọng có nguồn gốc từ chất đạm:

    • Insulin: Hormone báo hiệu khi glucose hay đường được hấp thu vào tế bào
    • HGH (hormone tăng trưởng ở con người): đây là hormone kích thích sự tăng trưởng của các mô và xương.
    • Glucagon: Báo hiệu khia glucose dự trữ phân hủy trong gan.

    Protein ảnh hưởng tới sự giải phóng hormone. Ví dự như giảm hormone tạo cảm giác đói Ghrelin, giảm cảm giác thèm ăn. Đồng thời tăng hormon no PYY và GLP – 1.

    2.3. Tăng sức đề kháng

    Chất đạm cũng là cơ sở để cơ thể hình thành kháng thể và các các globulin miễn dịch. Từ đó giúp hệ miễn dịch hoạt động trở nên hiệu quả hơn. Kháng thể là một loại protein ngăn cản vi khuẩn, virus, … Chúng có mặt trong máu, và bảo vệ cơ thể khỏi các tác nhân gây hại.

    Khi tuổi càng nhiều hơn, năng lượng tiêu thụ (calo) là một vấn đề đáng được lưu tâm.

    Tìm hiểu thêm: Omega 3 là gì

    3. Hàm lượng protein cần thiết cho người trưởng thành

    Đối với phụ nữ, bạn cần bổ sung khoảng 46 gram/ngày. Còn với nam giới, lượng chất đạm khuyến nghị là 56 gram/ngày. Chất đạm cũng khiến cơ thể bạn khỏe mạnh hơn, no lâu hơn và hạn chế bạn sử dụng các món giàu calo.

    4. Thực phẩm nguồn gốc động vật giàu protein

    4.1. Thịt gà và trứng gà

    Ức gà và trứng là những loại thực phẩm hàng đầu bạn cần nghĩ đến khi bổ sung protein. Chúng đều giàu chất đạm và tốt cho sức khỏe người dùng. Tuy nhiên bạn cũng nên gặp các chuyên gia dinh dưỡng nếu cần tư vấn về các nguy cơ có thể gặp phải.

    4.2. Thủy hải sản

    Vừa giàu đạm, vừa có lượng chất béo bão hòa thấp, hải hải lại còn rất thơm ngon. Bạn không nên bỏ qua hải sản trong thực đơn tăng cường chất đạm của mình. Bên cạnh đó, các loài cá biển như cá hồ, cá ngừ,… còn có nhiều omega 3 – 6 – 9. Đây đều là các chất có lợi cho tim mạch.

    4.3. Các loại thịt màu đỏ

    Thịt bò và thịt cừu luôn là một nguồn giàu protein. Tuy nhiên chúng lại có nhiều chất béo và cholesterol.

    4.4. Các sản phẩm sữa

    Các sản phẩm sữa cũng rất giàu protein và tốt cho cơ bắp. Đây cũng là loại thực phẩm giúp bạn giảm nguy cơ bị tiểu đường và bệnh cao huyết áp. Bạn nên chọn loại sữa không đường hoặc sữa chua không đường sẽ tốt cho sức khỏe nhất.

    5. Các loại thực phẩm từ thực vật giàu protein

    5.1. Đậu nành

    Đậu nành chứa nhiều chất đạm tốt cho người thường xuyên tập thể thao. Bạn có thể chế biến chúng thành sữa, ăn đậu phụ và các loại nước tương đậu miso. Các loại đậu khác như đậu đen, đậu đỏ cũng có lượng đạm khá dồi dào.

    5.2. Các loại rau củ

    Bạn cũng có thể bổ sung đam từ nhều loại rau củ như:

    • Cải xoong
    • Rau bina (Rau chân vịt)
    • Măng tây
    • Bông cải xanh
    • Súp lơ trắng
    • Khoai tây

    5.3. Các loại hạt, quả

    Có thể kể đến các loại hạt, quả phổ biến cung cấp nhiêu đạm như:

    • Hạt bí
    • Hạt hướng dương
    • Hạnh nhân
    • Óc chó
    • Quả hồ đào
    • Quả hạnh

    Bạn có thể kết hợp các loại hạt quả này vào salad để có các món ăn hấp dẫn

    6. Bột Whey protein

    Whey protein được biết đến là sữa bột giàu đạm từ váng sữa. Chúng đã được tinh chế và sấy khô thành Whey protein. Loại bột này bổ sung và phục hồi cơ thể sau các hoạt động mạnh. Có 3 loại whey protein chính là:

    • Whey pro concentrate: Tỷ lệ khoảng 70 – 80% protein
    • Whey pro isolate: Trên 90% protein
    • Whey pro hydrolysate: Có thêm axit hoặc enzyme giúp cơ thể hấp thụ tốt hơn

    Tìm hiểu thêm: Thực phẩm chức năng

    Hy vọng bạn đã hiểu thêm về tác dụng của protein và lựa chọn được các thực phẩm phù hợp.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Protein Màng Cấu Trúc – Chức Năng
  • So Sánh Cấu Tạo Và Chức Năng Của 23…
  • Điều Hòa Biểu Hiện Gen
  • Tổng Quan Về Di Truyền Học
  • So Sánh Adn Arn Và Protein Giống Và Khác Nhau Ở Điểm Nào?
  • Thực Phẩm Chức Năng Protein Amway Có Tốt Không?

    --- Bài mới hơn ---

  • Thực Phẩm Bổ Sung Amway Nutrilite Protein Thực Vật (450G/ Hộp)
  • Bản Chất Phức Tạp Của Protein Trong Tế Bào ·
  • Chức Năng, Cấu Trúc, Và Thành Phần Của Màng Tế Bào ·
  • Protein Là Gì? Chức Năng Của Protein Trong Cơ Thể Bạn Đã Biết Chưa
  • 20 Loại Protein Và Chức Năng Của Chúng Trong Cơ Thể / Dinh Dưỡng
  • Thực phẩm chức năng Amway Nutrilite là gì ?

    Các dòng sản phẩmprotein amway thuộc sở hữu của tập đoàn đa quốc gia Amway của Mỹ, hiện người tiêu dùng Việt Nam đang sử dụng những sản phẩm này do hai nhà máy đặt Đồng Nai và Bình Dương đóng gói.

    Nhãn hiệu Nutrlite được xây dựng trên nền tảng nghiên cứu khoa học, trong suốt 80 năm liên tục đầu tư, nghiên cứu và ứng dụng khoa học vào quy trình sản xuất, Nutrilite là một trong những thương hiệu uy tín của ngành khoa học dinh dưỡng, góp phần mang đến cho hàng triệu người một cuộc sống tốt đẹp hơn.

    Thực phẩm chức năng nutrilite amway

    Thực phẩm chức năng Amway Nutrilite không ngừng vận dụng sự kết hợp của tự nhiên và khoa học, Nutrilite đang được vận hành theo một phương thức phù hợp với xu thế phát triển của thời đại để cải thiện sức khỏe, nâng cao đời sống con người.

    Nguyên liệu chế biến các sản phẩm Nutrilite đã nỗ lực áp dụng các phương thức canh tác hữu cơ cho quy trình trồng trọt, thu hoạch, chế biến, nhằm đảm bảo mọi sản phẩm tận dụng được tối đa lợi ích dinh dưỡng từ thiên nhiên. cây được gieo trồng khi đất đai màu mỡ, việc thu hoạch diễn ra vào đúng lúc rau quả giàu dinh dưỡng nhất.

    Các sản phẩm Thực phẩm chức năng Nutrilite của Amway được kiểm nghiệm lấy mẫu ngẫu nhiên gần đây nhất của Thanh Tra Sở Y Tế Hà Nội

    Người tiêu dùng nghĩ gì về Thực phẩm chức năng Amway có tốt không?

    Trước đây, bữa ăn gia đình chỉ mang những sắc màu đơn điệu với thực phẩm giàu đạm như thịt, trứng, cá, tôm… Tuy nhiên, sau khi nhận ra rau, củ, quả chứa vitamin và khoáng chất đa dạng mới là chìa khóa giúp cân bằng dinh dưỡng, Thúy Hạnh đã chủ động tô màu cho mỗi bữa ăn. Các loại rau củ quả thuộc 5 nhóm màu gồm trắng, vàng cam, đỏ, tím – xanh dương, xanh lá thường được bà mẹ 2 con ưu tiên hàng đầu.

    Riêng với ông xã Minh Khang, bí quyết bảo vệ sức khỏe của Thúy Hạnh là cây cúc gai, rễ bồ công anh và nghệ để ngăn chặn nguy cơ mắc các bệnh về gan; dầu cá hồi giúp kiểm soát lượng cholesterol, tốt cho tim mạch và trí não. Về phần mình, Thúy Hạnh lại chú ý bổ sung các loại vitamin và khoáng chất như B complex, vitamin c amway , E, canxi… để cơ thể dẻo dai và làn da tươi trẻ, đặc biệt là trong những ngày ghi hình bận rộn, đi công tác xa.

    Những khi bận rộn với công việc, không kịp chuẩn bị bữa ăn bổ dưỡng, vua đầu bếp Thanh Hòa thường bổ sung vitamin và khoáng chất bằng sản phẩm dinh dưỡng có nguồn gốc thực vật của Nutrilite

    Thúy Hạnh quan niệm chăm sóc sức khỏe không phải là điều quá công phu, mà bắt đầu từ chính bữa ăn hàng ngày. Nhịp sống nhanh thường đi kèm những bữa ăn nhiều đạm, bột đường, thiếu hẳn rau củ quả. Chúng ta ăn “no và ngon” nhưng không khỏe. Đó là do thiếu hụt các dưỡng chất thực vật, vitamin và khoáng chất có trong rau củ quả. Cần ăn rau củ quả nhiều hơn! Thúy Hạnh vẫn thường nhắc nhở mình như vậy. Nhưng trong trường hợp không thể đảm bảo, cô sẽ có Phương án 2: Cả nhà cùng làm bạn với thực phẩm bổ sung dưỡng chất thực vật, vitamin và khoáng chất có nguồn gốc tự nhiên và uy tín lâu đời.

    Có nên sử dụng thực phẩm chức năng nutrilite amway

    Thật vậy, điều không thể thiếu trong chế độ ăn của gia đình khỏe mạnh là những thực phẩm bổ sung vitamin E, C, B vì chúng bổ sung các chất chống ô-xy hóa giúp hạn chế quá trình lão hóa, tăng cường khả năng miễn dịch và sức đề kháng của cơ thể, tăng cường chuyển hóa năng lượng để cơ thể hoạt động bền bỉ; những thực phẩm bổ sung khoáng chất như sắt, a-xít folic giúp phòng ngừa thiếu máu do thiếu sắt, canxi, magiê giúp duy trì hệ xương chắc khỏe. Ngoài ra, các thực phẩm bổ sung chất xơ từ rau quả và protein thực vật là những cái tên yêu thích trong gia đình Thúy Hạnh.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Nutrilite Protein Của Amway Có Tốt Không ?
  • Bài 5 : Nst Và Đb Nst Tiet 5 Nst Va Dot Bien Cau Truc Nst Cb Ppt
  • Bài 5:nst Và Đột Biến Cấu Trúc Nst Bai 5 Nst Va Dot Bien Cau Truc Nst Ppt
  • Bài 5. Nhiễm Sắc Thể Và Đột Biến Cấu Trúc Nhiễm Sắc Thể Package Tiet 05 Nhiem Sac The Va Dot Bien Cau Truc Nst Xvl
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Nhiễm Sắc Thể
  • Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • 9 Chức Năng Quan Trọng Của Protein Trong Cơ Thể Của Bạn ·
  • Tiểu Luận:các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Tế Bào Cau Truc Va Chuc Nang Cua Te Bao Doc
  • Bài 11. Vận Chuyển Các Chất Qua Màng Sinh Chất
  • Khái niệm sự biến tính

    Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học… hay tác nhân hóa học như axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng,… các cấu trúc bậc hai, ba và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. Sau khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau:

    • Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bến trong phân tử protein
    • Khả năng giữ nước giảm
    • Mất hoạt tính sinh học ban đầu
    • Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim proteaza do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của proteaza
    • Tăng độ nhớt nội tại
    • Mất khả năng kết tinh

    Tính kỵ nước của protein

    • Do các gốc kỵ nước của các axitamin(aa) trong chuỗi polipectit của protein huớng ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước.
    • độ kỵ nước có thể giải thích như sau: do các gốc aa có chứa các gốc R- không phân cực nên nó không có khả năng tác dụng với nước.

    VD: chúng ta có các aa trong nhóm 7aa không phân cực :glysin, alanin, valin, pronin, methionin, lơxin, isoloxin chúng không tác dụng với nước.

    Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein. VD: có 7aa liên kết peptit với nhau, trong đó có 3aa không phân cực( kỵ nước ) nếu như các aa này cùng nằm ở 1 đầu thì tính tan sẽ giảm so với khi các aa này đứng sen kẽ nhau trong liên kết đó

    Tính chất của dung dịch keo

    Khi hoà tan protein thành dung dịch keo thì nó không đi qua màng bán thấm.

    Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo:

    • Sự tích điện cùng dấu của các protein.
    • Lớp vỏ hidrat bao quanh phân tử protein.

    Có 2 dạng kết tủa: kết tủa thuận nghịch va không thuận nghịch:

      Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.
      Kết tủa không thuận nghịch: là sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.

    Tính chất điện ly lưỡng tính

    Acid amin có tính chất lưỡng tính vì trong aa có chứa cả gốc axit(coo-) và gốc bazo(NH2-) suy ra protein cung có tính chất lưỡng tính

    --- Bài cũ hơn ---

  • (Top) Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Nên Mua Ở Mỹ
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Mỹ Được Ưa Chuộng Nhất
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Của Mỹ Tốt Nhất Hiện Nay
  • Danh Sách 25 Thực Phẩm Chức Năng Của Hoa Kỳ Bán Chạy Nhất Trên Amazon
  • Thực Phẩm Chức Năng Của Mỹ
  • Thực Phẩm Bổ Sung Protein Pure Whey Protein Của Mỹ

    --- Bài mới hơn ---

  • Thực Phẩm Chức Năng Protein
  • Whey Protein: Tất Tần Tật Những Gì Người Mới Bắt Đầu Tìm Hiểu Cần Biết
  • Các Chức Năng Của Tiền Tệ? Vai Trò Của Tiền Tệ Là Gì? – Luận Văn Kế Toán
  • Hệ Thống Tiền Tệ Quốc Tế.
  • Tìm Hiểu Hệ Thống Tiền Tệ Quốc Tế Và Quá Trình Phát Triển
  • Sản phẩm được mua kèm

    Thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ

    Thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ hỗ trợ bổ sung các vitamin và khoáng chất thiết yếu cho cơ thể. Sản phẩm được sản xuất trên dây chuyền công nghệ hiện đại của Mỹ vì vậy rất tốt và lành tính với sức khỏe người sử dụng. Sản phẩm đang được nhiều người yêu chuộng và sử dụng hiện nay.

    Thực phẩm bổ sung protein pure Whey protein của Mỹ

    Ưu điểm của thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ

    – Bổ sung lượng protein vừa đủ giúp cơ thể hấp thụ nhanh chóng và hiệu quả.

    – Thích hợp với những người tập thể hình, rèn luyện thể thao.

    – Sản phẩm có mùi vị thơm ngon vì vậy rất dễ sử dụng.

    – Bột dễ tan không bết dính trong quá trình sử dụng.

    – Trong thời gian sử dụng thực phẩm bổ sung protein không ảnh hưởng tới sức khỏe của hệ tiêu hóa do đó được các chuyên gia khuyên dùng nhiều.

    Công dụng của thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ

    – Hỗ trợ tăng cơ tự nhiên nhanh chóng.

    – Hỗ trợ bổ sung năng lượng, nuôi dưỡng cơ thể để quá trình tập luyện trở nên đơn giản và dễ dàng hơn.

    – Hỗ trợ bổ sung các axit amin tốt cho việc tổng hợp protein tốt cho cơ bắp, làm giảm tổn thương cơ bắp.

    – Giúp bổ sung chất dinh dưỡng trong cơ, hỗ trợ phục hồi và tăng trưởng cơ bắp sau quá trình tập luyện căng thẳng trong phòng tập.

    – Hỗ trợ tăng sức đề kháng và hệ miễn dịch tốt cho cơ thể, tăng cường sự hoạt động của hệ thần kinh, nâng cao độ dẻo dai về thể chất.

    – Hỗ trợ đốt cháy mỡ thừa một cách tự nhiên mà không gây hại cho người sử dụng.

    – Được làm từ những nguyên liệu tinh khiết, được tuyển chọn kỹ càng vì vậy rất tốt và lành tính với sức khỏe người sử dụng

    Hướng dẫn sử dụng

    – Lấy 1 muỗng của Pure whey protein pha với khoảng 300ml nước trước khi tập luyện 30 phút.

    – Không dùng quá 2 muỗng một ngày, nên uống nhiều nước trong quá trình tập luyện.

    Lưu ý:

    – Không sử dụng sản phẩm đối với phụ nữ đang mang thai và cho con bú.

    – Hỏi ý kiến của chuyên gia khi một các chức năng trong cơ thể bị suy giảm hoặc bẩm sinh trước khi sử dụng sản phẩm

    – Ngưng sử dụng sản phẩm đối với những trường hợp có biểu hiện bất thường khi sử dụng sản phẩm và đến gặp chuyên gia

    – Sử dụng quá liều lượng tiêu chuẩn sẽ phải hỏi ý kiến của chuyên gia hoặc huấn luyện viên chuyên nghiệp.

    – Không sử dụng cho những đối tượng dị ứng với bất cứ thành phần nào của bột uống Pure whey protein.

    Đánh giá của khách hàng khi sử dụng sản phẩm

    – Thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ là một trong những loại bột uống hỗ trợ tăng cường sức bên, giúp cơ thể săn chắc và khỏe mạnh đang chiếm được lòng tin của khách hàng. Những khách hàng đã từng sử dụng sản phẩm đều có những đánh giá tích cực về sản phẩm này.

    – Chị Thu Hoài, nhân viên văn phòng cho biết: “Sau khi sinh con xong cơ thể mình bắt đầu xuất hiện nhiều mỡ thừa kết hợp với việc mình là một nhân viên văn phòng nên thường xuyên ngồi nhiều và ít đi lại vận động nên mỡ ở phần bụng ngày càng nhiều mà mình không biết nên làm như thế nào. Sau đó mình được giới thiệu sử dụng sản phẩm này, từ khi sử dụng sản phẩm mỡ thừa không những không còn nữa mà vùng bụng cũng săn chắc hơn, giờ đi đâu ai cũng khen dáng đẹp nên mình ưng sản phẩm này lắm”.

    – Anh Đức, chuyên viên kỹ thuật cho biết: “Mình đi tập thể hình và rất muốn vào cơ nhanh chóng để có một cơ thể săn chắc. Sau đó mình có hỏi những nhân viên hướng dẫn tại phòng tập nên sử dụng thực phẩm gì và được nhân viên chia sẻ loại bột uống này. Sau một thời gian sử dụng và kết hợp tập thể hình thường xuyên, ăn uống đầy đủ dinh dưỡng nên giờ cơ thể đẹp hơn rất nhiều. Cảm ơn shop nhiều lắm”.

    Cách đặt mua

    thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ

    chính hãng ở đâu?

    Chiaki.vn là đơn vị cung cấp nhiều sản phẩm chăm sóc sức khỏe, cam kết chính hãng 100%, vận chuyển toàn quốc, thu tiền tận nơi. Để đặt mua thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ, bạn có thể sử dụng các cách sau:

    Mua hàng online bằng nút “Mua hàng” tại trang sản phẩm

    Qua mua hàng trực tiếp tại địa chỉ:

    – Hà Nội: Quý khách vui lòng đặt hàng Online hoặc qua số điện thoại

    – Tp.Hồ Chí Minh: Số 62, Yên Đỗ, Phường 1, Bình Thạnh, TP. Hồ Chí Minh

    – Số điện thoại: 0933.555.300       

    Thông tin sản phẩm

    Tên sản phẩm: Thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ

    Xuất xứ thương hiệu: Mỹ

    Hãng sản xuất: Bulk Powders   

    Quy cách sản phẩm: 2,5kg/ hộp

    Giá của Thực phẩm bổ sung protein Pure whey protein của Mỹ: 1.350.000vnđ/ hộp

    Lưu ý: Thực phẩm này không phải là thuốc và không có tác dụng thay thế thuốc chữa bệnh. Hiệu quả sử dụng tuỳ thuộc cơ địa từng người

    Vận chuyển toàn quốc, thanh toán khi nhận hàng

    --- Bài cũ hơn ---

  • Xem Xét Một Cách Hệ Thống Về Sự Dung Hợp Các Tín Hiệu Của Protein Kinase A
  • Kháng Thể Là Gì? Cấu Trúc Và Vai Trò Của Kháng Thể
  • Cấu Trúc Và Chức Năng
  • Huyết Tương Là Gì? Thành Phần, Chức Năng, Vai Trò Chính
  • Protein Là Gì? Tác Dụng Của Protein Và Các Thực Phẩm Giàu Protein Cho Cơ Thể
  • Chức Năng Xúc Tác Của Protein: Ví Dụ. Các Chức Năng Chính Của Protein

    --- Bài mới hơn ---

  • Chức Năng Proteein Trong Tế Bào Chucnangproteintrongtebao Ppt
  • Những Thực Phẩm Chức Năng Mỹ Được Mọi Người Ưa Chuộng
  • Thực Phẩm Chức Năng Của Mỹ
  • Danh Sách 25 Thực Phẩm Chức Năng Của Hoa Kỳ Bán Chạy Nhất Trên Amazon
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Của Mỹ Tốt Nhất Hiện Nay
  • Protein được một cách tự nhiên xảy ra các hợp chất hữu cơ trong đó có một cấu trúc phân tử. Các phân tử của các chất này là nerazvetvlyayuschimsya polymer. Protein được xây dựng từ 20 axit amin. Họ là các phân tử cấu trúc đơn vị tối thiểu – monomer. Tất cả các thành phần được kết nối với nhau polypeptide protein, hay nói cách khác – một urê, một mắt xích trong chuỗi thời gian đủ dài. Trong trường hợp này, trọng lượng phân tử có thể dao động từ vài nghìn đến hàng triệu những hạt nguyên tử.

    Gì có thể là một protein

    Để xác định các chức năng chính của protein, nó là cần thiết để hiểu được cấu trúc của các chất này. Hiện nay có hai loại thành phần nhân lực quan trọng này: xơ và hình cầu. Phân biệt chúng chủ yếu là do sự khác biệt trong cấu trúc của phân tử protein.

    chất hình cầu là cũng hòa tan không chỉ trong nước mà còn trong các dung dịch muối. Như vậy như một phân tử protein có hình dạng hình cầu. Như một khả năng hòa tan tốt có thể dễ dàng giải thích vị trí của amino acid tính, được bao bọc bởi một lớp vỏ hydrat hóa, trên bề mặt của giọt. Đây là những gì cung cấp địa chỉ liên lạc tốt với các dung môi khác nhau. Cần lưu ý rằng các thành phần trong nhóm hình cầu bao gồm tất cả các enzym, cũng như protein hầu như tất cả các hoạt tính sinh học.

    Đối với các chất xơ với, các phân tử của họ có một cấu trúc dạng sợi. Chức năng xúc tác của protein rất quan trọng. Do đó rất khó để tưởng tượng hiệu quả của nó không có tá dược. protein sợi nhỏ hợp không hòa tan bất kỳ giải pháp muối, hoặc trong nước bình thường. phân tử của họ được bố trí song song trong chuỗi polypeptide. những chất này đang tham gia vào sự hình thành của một số các yếu tố cấu trúc của mô liên kết. Nó elastin, keratin, collagen.

    Một nhóm đặc biệt của protein phức tạp, trong đó bao gồm không chỉ các axit amin mà còn là nucleic acid, carbohydrate và các chất khác. Tất cả các thành phần này đóng một vai trò quan trọng. Đặc biệt quan trọng là chức năng xúc tác của protein. Bên cạnh đó, chất đó là kế hoạch sắc tố hô hấp, kích thích tố, cũng như một sự bảo vệ đáng tin cậy cho bất kỳ sinh vật. Sinh tổng hợp protein được thực hiện trên các ribosome. Quá trình này được xác định bởi nguồn phát sóng của các axit nucleic.

    Chức năng xúc tác của protein

    xúc tác là gì

    Đã vào năm 2013, các nhà khoa học đã tìm thấy hơn một chút so với 5000 enzym. Những chất này có thể ảnh hưởng đến quá trình hầu như tất cả các phản ứng sinh hóa. Để trở thành chức năng xúc tác rõ ràng hơn của protein, nó là cần thiết để hiểu là những gì xúc tác. Với ngôn ngữ Hy Lạp khái niệm này được dịch là “chấm dứt”. Xúc tác là một sự thay đổi vận tốc dòng chảy của bất kỳ phản ứng hóa học. Điều này xảy ra dưới tác động của các hợp chất nhất định. Enzyme đóng vai trò như một chất xúc tác protein. Các ví dụ về hiện tượng này được tìm thấy thường xuyên trong cuộc sống hàng ngày. Chỉ cần một người đàn ông không để ý.

    VÍ DỤ chức năng xúc tác

    Để hiểu cách thức hoạt động của các enzyme, nó là giá trị xem xét một vài ví dụ. Vì vậy, chức năng xúc tác của protein là gì. ví dụ:

    1. Trong quá trình quang xúc tác ribulezobifosfatkarboksilaza cung cấp cố định CO 2.
    2. Hydrogen peroxide được chẻ với oxy và nước.
    3. DNA polymerase tổng hợp DNA.
    4. Amylase là sẽ tách có khả năng tinh bột để maltose.

    chức năng vận chuyển

    chức năng quan trọng của mỗi tế bào phải được duy trì bởi các chất khác nhau mà không phải là duy nhất cho vật liệu xây dựng của họ, mà còn là một loại năng lượng. chức năng sinh học bao gồm protein và vận chuyển. Các thành phần này được cung cấp trong các tế bào tất cả các vấn đề quan trọng, bởi vì các màng được xây dựng bằng nhiều lớp lipid. Nó là ở đây và có một loạt các protein. Trong trường hợp này, các vùng ưa nước tất cả tập trung trên bề mặt và đuôi – trong độ dày của màng tế bào. Cấu trúc này không cho phép thâm nhập vào các tế bào là chất rất quan trọng – các ion kim loại kiềm, axit amin và đường. Protein được chuyển tất cả các thành phần vào các tế bào cho chế độ dinh dưỡng của họ. Ví dụ, hemoglobin vận chuyển oxy.

    thụ

    Các chức năng chính của protein không chỉ cung cấp các tế bào năng lượng của cơ thể sống, mà còn giúp xác định các tín hiệu đến từ các tế bào môi trường và láng giềng bên ngoài. Ví dụ nổi bật nhất của hiện tượng này – các thụ thể acetylcholine, nằm trên màng liên lạc về interneural. Quá trình chính nó là rất quan trọng. Protein thực hiện chức năng thụ và sự tương tác của họ với acetylcholine được thể hiện một cách cụ thể. Kết quả là, bên trong tín hiệu tế bào truyền đi. Tuy nhiên, sau một thời gian, dẫn truyền thần kinh phải được loại bỏ. Chỉ trong trường hợp này, các tế bào sẽ có thể nhận được tín hiệu mới. Nó được chức năng này được thực hiện bởi một trong những enzyme – atsetilholtnesteraza mà thực hiện tách lên cholin gidrolizatsetilholina và acetate.

    bảo vệ

    Hệ thống miễn dịch của bất kỳ chúng sanh nào có thể đáp ứng với sự xuất hiện của các hạt nước ngoài trong cơ thể. Trong trường hợp này, các protein được kích hoạt chức năng bảo vệ. Trong cơ thể, có một sự phát triển của một số lượng lớn các tế bào lympho, mà có thể làm hỏng các vi khuẩn, gây bệnh phân tử, và các tế bào ung thư khác. Một trong những nhóm các chất protein cụ thể thế hệ kế tiếp – globulin miễn dịch. Đây là một phân bổ của các chất này trong máu. Các globulin miễn dịch nhận ra các hạt nước ngoài và tạo thành một phức hợp giai đoạn phá hủy rất cụ thể cụ thể. Vì vậy, thực hiện chức năng bảo vệ của protein.

    cấu trúc

    Hàm lượng protein trong tế bào đi không được chú ý cho một người đàn ông. Một số chất là ý nghĩa chủ yếu về cấu trúc. Những protein này cung cấp độ bền cơ học để các mô cá nhân trong sinh vật. Trước hết, đó là collagen. Đây là thành phần chính của ma trận ngoại bào của tất cả các mô liên kết trong cơ thể sống.

    Cần lưu ý rằng trong động vật có vú collagen làm cho khoảng 25% tổng trọng lượng của protein. Tổng hợp các thành phần này xảy ra trong các nguyên bào sợi. Đây là những tế bào cơ bản của bất kỳ mô liên kết. Nguyên hình thành procollagen. Tài liệu này là một tiền thân và được xử lý hóa học, trong đó bao gồm trong quá trình oxy hóa của hydroxyproline để prolin dư lượng, và để gidrksilina dư lượng lysine. Collagen được sản xuất theo hình thức ba chuỗi peptide, xoắn vào một vòng xoáy.

    Đó là không phải tất cả các chức năng của protein. Sinh học – khá một khoa học phức tạp, cho phép bạn để xác định và nhận ra nhiều sự kiện diễn ra trong cơ thể con người. Mỗi chức năng của protein đóng một vai trò đặc biệt. Như vậy, trong các mô đàn hồi, chẳng hạn như phổi, thành mạch máu và da có sự đàn hồi. protein này có thể kéo dài và sau đó trở về hình dạng ban đầu của nó.

    protein động cơ

    Cơ bắp co – một quá trình mà trong đó việc chuyển đổi năng lượng dự trữ dưới dạng các phân tử ATP trong mối liên kết pyrophosphate macroergic, cụ thể là vào công việc cơ khí. Trong trường hợp này, các chức năng của protein trong tế bào hoạt động myosin và actin. Mỗi trong số họ có những đặc điểm riêng của mình.

    Myosin có cấu trúc không bình thường. protein này bao gồm sợi phần đủ dài – đuôi, cũng như một số người đứng đầu hình cầu. Myosin được phát hành, thường ở dạng của một hexame. Thành phần này được hình thành hoàn toàn nhiều chuỗi polypeptide giống hệt nhau, mỗi trong số đó có trọng lượng phân tử 200 ngàn, và cũng có 4 dây chuyền có trọng lượng phân tử chỉ 20.000 là.

    Actin là một protein hình cầu có khả năng polymerize. Khi tài liệu này tạo thành một cấu trúc đủ dài, được gọi là F-actin. Chỉ trong một thành phần nhà nước như vậy thường có thể tương tác với myosin.

    Ví dụ về các chức năng chính của protein

    Mỗi thứ hai trong các tế bào của một cơ thể sống xảy ra các quá trình khác nhau mà sẽ là không thể không có protein. Một ví dụ về chức năng thụ các chất đó có thể đóng vai trò như một tế bào nhắn adrenoceptor gia nhập adrenaline. Khi tiếp xúc với ánh sáng của phân hủy Rhodopsin. Hiện tượng này bắt đầu phản ứng và cây đũa quay.

    Một ví dụ về chức năng vận chuyển hemoglobin vận chuyển oxy đi khắp cơ thể sống.

    Tóm lại

    Đây là tất cả các chức năng sinh học cơ bản của protein. Mỗi trong số họ là rất quan trọng đối với cơ thể sống. Trong chức năng cụ thể này được thực hiện protein tương ứng. Sự vắng mặt của các thành phần như vậy có thể gây ra trục trặc của các cơ quan nhất định và các hệ thống trong cơ thể.

    --- Bài cũ hơn ---

  • Chức Năng Của Proteein Trong Tế Bào (2) Chucnangproteintrongtebao1 Ppt
  • Hai Chức Năng Của Prôtêin
  • Giáo Án Sinh Học 10 Bài 5: Protein
  • Xác Định Con Đường Tín Hiệu Protein Kinase Hoạt Hóa Phân Bào (Mapk) Trong Ung Thư Biểu Mô Tuyến Giáp
  • Tyrosine Kinase, Chức Năng Sinh Học Và Vai Trò Trong Bệnh Ung Thư
  • Web hay
  • Links hay
  • Push
  • Chủ đề top 10
  • Chủ đề top 20
  • Chủ đề top 30
  • Chủ đề top 40
  • Chủ đề top 50
  • Chủ đề top 60
  • Chủ đề top 70
  • Chủ đề top 80
  • Chủ đề top 90
  • Chủ đề top 100
  • Bài viết top 10
  • Bài viết top 20
  • Bài viết top 30
  • Bài viết top 40
  • Bài viết top 50
  • Bài viết top 60
  • Bài viết top 70
  • Bài viết top 80
  • Bài viết top 90
  • Bài viết top 100