Đề Xuất 8/2022 # Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm # Top Like | Photomarathonasia.com

Đề Xuất 8/2022 # Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm # Top Like

Xem 10,692

Cập nhật nội dung chi tiết về Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm mới nhất ngày 07/08/2022 trên website Photomarathonasia.com. Hy vọng thông tin trong bài viết sẽ đáp ứng được nhu cầu ngoài mong đợi của bạn, chúng tôi sẽ làm việc thường xuyên để cập nhật nội dung mới nhằm giúp bạn nhận được thông tin nhanh chóng và chính xác nhất. Cho đến nay, bài viết này đã thu hút được 10,692 lượt xem.

--- Bài mới hơn ---

  • Cấu Trúc Và Chức Năng Của Tế Bào Cau Truc Va Chuc Nang Cua Te Bao Doc
  • Bài 11. Vận Chuyển Các Chất Qua Màng Sinh Chất
  • Nghiên Cứu Về Thành Phần Hóa Học Và Tính Chất Chức Năng Phân Lập Protein Cá( Fpi )Từ Sản Phẩm Của Cá Tra (Pangasius Hypophthalmu)
  • Thành Phần Của Protein Và Nước Trong Thực Phẩm
  • Giáo Trình Sinh Học Phân Tử
  • NG NGHIỆP THỰ PHẨM TP.HCM

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    MÔN: HÓA HỌ THỰ PHẨM

    

    ĐỂ TÀI:

    CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG

    CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM

    GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ

    SVTH: Huỳnh Tấn Đạt

    2005100054

    Nguyễn Tấn Phúc

    2005100040

    Võ Minh Trí

    2008100088

    Phạm Quốc Huy

    2005100171

    Nguyễn Hoàng Phúc

    2005100031

    Lớp: 01DHTP1

    TP.HỒ CHÍ MINH 11-2011

    NG

    NG NGHIỆP THỰ PHẨM TP.H M

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    M N: HÓA HỌ THỰ PHẨM

    

    TIỂU LUẬN HÓA HỌ THỰ PHẨM

    ĐỀ TÀI:

    TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG

    ỦA PROTEIN TRONG

    THỰ PHẨM

    GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ

    TP.HỒ CHÍ MINH 11-2011

    MỤ LỤ

    Trang

    LỜI MỞ ĐẦU

    PHẦN 1: TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN ……………………………………………………. 1

    1.1.Khái niệm protein ………………………………………………………………….. 1

    1.2. ấu trúc protein …………………………………………………………………….. 1

    1.2.1.Acid amin-Đơn phân của protein……………………………………….. 1

    1.2.2.Các bậc cấu trúc của protein ……………………………………………… 1

    1.3.Tính chất Hóa-Lý của protein ………………………………………………… 2

    1.3.1.Tính tan của protein …………………………………………………………. 2

    1.3.2.Tính hydrat hóa của protein ………………………………………………. 2

    1.3.3.Độ nhớt của protein………………………………………………………….. 6

    1.3.4.Hằng số điện môi của dung dịch protein …………………………….. 6

    1.3.5.Tính chất điện ly của protein …………………………………………….. 7

    1.3.6.Biểu hiện quang học của protein………………………………………… 8

    1.3.7.Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch ………………………. 9

    1.3.8.Các phản ứng hóa học của protein ……………………………………. 10

    1.3.8.1.Phản ứng với Folin-Ciocalteau …………………………………. 10

    1.3.8.2.Phản ứng với Ninhydrin……………………………………………. 10

    1.3.9.Biến tính protein ……………………………………………………………. 11

    1.3.9.1.Khái niệm chung ……………………………………………………… 11

    1.3.9.2.Các yếu tố gây biến tính …………………………………………… 11

    1.3.9.3.Tính chất của protein biến tính ………………………………….. 12

    1.3.10. Khả năng tạo gel của protein ………………………………………… 13

    1.3.11.Khả năng tạo nhũ của protein ………………………………………… 15

    1.3.12.Các tính chất tạo bọt của protein ……………………………………. 19

    1.3.13.Khả năng cố định mùi của protein ………………………………….. 22

    PHẦN 2: HỨ NĂNG ỦA PROTEIN ………………………………………… 26

    PHỤ LỤ ……………………………………………………………………………………….. 30

    TÀI LIỆU THAM KHẢO ……………………………………………………………….. 30

    KẾ HOẠ H PHÂN

    NG LÀM VIỆ

    M N: HÓA HỌC THỰC PHẨM

    NHÓM 01, LỚP 01DHTP1

    SÁNG THỨ 4_TIẾT 5,6

    ĐỀ TÀI:

    TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN

    TRONG THỰ PHẨM

    STT

    N I DUNG THỰ

    HIỆN

    HẠN N P

    01

    Khái niệm về protein

    ấu trúc protein

    02

    Tính tan, tính hydrat, 12/11/2011

    độ nhớt của protein

    03

    Hằng số điện môi, tính 14/11/2011

    chất điện ly, biểu hiện

    quang học của protein

    04

    kết tủa thuận nghịch

    và không thuận

    nghịch, các phản ứng

    hóa học của protein

    05

    iến tính protein

    10/11/2011

    16/11/2011

    18/11/2011

    06

    Khả năng tạo gel, tạo

    nhũ của protein

    20/11/2011

    07

    ác tính chất tạo bọt

    và khả năng cố dịnh

    mùi của protein

    22/11/2011

    08

    Tổng hợp chức năng

    của Protein

    24/11/2011

    Nhóm Trưởng: HUỲNH TẤN ĐẠT

    KÝ GỬI GHI

    CHÚ

    LỜI MỞ ĐẦU

    Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở

    nhiều quốc gia trên thế giới, trong đó có quốc gia Việt Nam chúng ta. Công

    nghiệp thực phẩm không chỉ đơn giản là chế biến, sản xuất, bảo quản, xuất

    khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực

    phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành

    phần hóa học cấu tạo nên thực phẩm, trong đó có protein. Protein không chỉ là

    đơn vị cấu tạo cơ bản trong cơ thể động vật và người mà còn giữ những vai

    trò, những chức năng rất quan trọng như là nâng đỡ, bảo vệ các mô cơ quan,

    vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm

    hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong thực phẩm là

    vô cùng quan trọng và cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn

    học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Vì vậy mà nhóm

    chúng em đã cùng nhau nhau nghiên cứu và đưa ra một bài tiểu luận về những

    “TÍNH

    HẤT VÀ

    HỨ

    NĂNG

    ỦA PROTEIN TRONG THỰ

    PHẨM” nhằm củng cố kiến thức và giúp cho mọi người có một cái nhìn tổng

    quát hơn, sâu sắc hơn về protein.

    Dù đã cố gắng rất nhiều và do kiến thức có giới hạn nên sẽ không tránh khỏi

    những sai sót trong bài. Rất mong được sự góp ý của cô để những bài nghiên

    cứu về sau sẽ đầy đủ và ít sai sót hơn.

    TẬP THỂ NHÓM

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    PHẦN 1: TÍNH HẤT ỦA PROTEIN

    1.1.

    Khái niệm về protein

    Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà

    các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài

    nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn

    cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác

    nhau của protein.

    1.2.

    ấu trúc của protein

    1.2.1. Axit amin – Đơn phân tạo nên protein

    Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn

    phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là

    nhóm amin (-NH2), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các

    nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi

    R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20

    axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể

    sống.

    1.2.2.

    ác bậc cấu trúc của protein

    Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein:

    ấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình

    thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của

    axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối

    cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit

    amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất

    quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện

    tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình

    dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò

    của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể

    dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 1

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    ấu trúc bậc hai: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong

    không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn

    lại tạo nên cấu trúc xoắn

     và cấu trúc nếp gấp  , được cố định bởi

    các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như

    keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn

     ,

    trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp  hơn.

    ấu trúc bậc ba: Các xoắn

     và phiến nếp gấp  có thể cuôn lại với

    nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại

    protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính

    và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm

    -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cysteine có

    khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm -R của proline cản trở việc

    hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay

    những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị

    nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên

    kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

    ấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp

    với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi

    polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro.

    1.3.

    Tính chất Lý – Hóa của protein

    1.3.1. Tính tan của protein

    Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số

    loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin

    dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong

    dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…

    1.3.2. Tính hydrat hóa của protein

    Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý,

    lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không

    chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước.

    Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 2

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa

    của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.

    Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các

    gian đoạn liên tiếp như sau:

    Trang 3

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi

    dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử

    protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết

    với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các

    phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở

    là cực tiểu.

    Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do

    làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp ( aggregation ) khi đun nóng

    làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định

    nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có

    cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra

    trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che

    dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước.

    Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi

    trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh

    hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản

    ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ

    muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính

    thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối

    cao, các phản ứng muối – nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein nước và protein bị “sấy khô”.

    Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết

    cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…

    Khả năng hóa tan của protein

    Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ

    hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được

    sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở

    những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ.

    Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất

    chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 4

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 5

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    1.3.3. Độ nhớt của dung dịch protein

    Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những

    protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất

    này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng

    phân tử càng cao).

    Bảng 1: Độ nhớt của một số loại protein

    Nồng độ %

    Độ nhớt tương đối

    (trong nước)

    (của nước bằng 1)

    Gelatin

    3,0

    4,54

    Albumin trứng

    3,0

    1,20

    Gelatin

    3,0

    14,2

    Albumin trứng

    8,0

    1,57

    Protein

    1.3.4. Hằng số điện môi của dung dịch protein

    Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung

    dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm

    mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân

    tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn

    cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước. Mối liên hệ đó

    được đặc trưng bởi biểu thức:

    F

    Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch

    F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện

    L1, l2 – điện tích các ion

    r – khoảng cách giữa các ion

    Ở đây lực tĩnh điện giữa các ion tỉ lệ nghịch với hằng số điện môi và khoảng

    cách giữa các ion protein.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 6

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    1.3.5. Tính chất điện ly của protein

    Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong

    phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh (gốc bên R) của amino acid.

    Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH2 của Lys; nhóm OH của

    Ser, Thr, Tyr v.v…Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH

    của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương (+) bằng tổng điện tích

    âm (-) của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong

    điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pHi (isoeletric-điểm bằng điện) của

    protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (amino acid có tính acid mạnh)

    thì pHi ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid

    kiềm như Lys, Arg,

    Giá trị pHi của một số proetein

    Protein

    pHi

    Protein

    pHi

    Pepsin

    1,0

    Globulin sữa

    5,2

    Albumin trứng

    4,6

    Hemoglobin

    6,8

    Casein

    4,7

    Ribonuclease

    7,8

    Albunmin

    4,9

    Tripsin

    10.5

    4,9

    Prolamin

    12.0

    huyết thanh

    Gelatin

    Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta

    lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa

    protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 7

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp

    của chúng.

    Sự kết muối của dung dịch protein

    Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu:

    với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ

    thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối

    và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion 

    của dung dịch (   1/ 2 C1Z12 trong đó

    là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ

    của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion). Các muối có ion hóa trị II (MgCl2,

    MgSO4…) làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I

    (NaCl, NH4Cl, KCl…) . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan

    của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa

    hoàn toàn.

    Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau.

    Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein

    ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích (kết tủa protein bằng muối).

    Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung

    dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh.

    1.3.6. iểu hiện quang học của protein

    Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức

    xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử h . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của

    protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ

    OD (Optical Density). Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại

    máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả

    năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến (từ 350nm-800nm) và vùng tử

    ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm).

    Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ

    mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm (định lượng protein theo Lowry).

    Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử

    ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm).

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 8

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide

    trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong

    phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại

    protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide

    trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp

    chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp

    thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế

    thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm.

    Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm

    (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử

    dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm

    để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm

    lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều,

    do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác

    nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví

    dụ: hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước

    sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt

    của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch

    cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp

    thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã

    được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi

    sắc ký tách các protein qua cột.

    1.3.7. Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein

    Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có

    nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn

    giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa

    tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được

    dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch

    muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của

    protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 9

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần

    sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng

    phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối.

    Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết

    tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử

    dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme.

    Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun

    sôi dung dịch protein (sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau).

    1.3.8.

    ác phản ứng hóa học của protein

    1.3.8.1. Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau

    Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic và acid

    phosphovolframic. Các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt

    khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino acid

    này tham gia trong quá trình tạo phức chất màu xanh da trời.

    1.3.8.2. Phản ứng với Ninhydrin

    Tất cả các amino acid trong phân tử protein đều phản ứng với hợp

    chất ninhydrin tạo thành phức chất màu xanh tím, phản ứng được thực hiện

    qua một số bước như sau:

    Dưới tác dụng của ninhydrin ở nhiệt độ cao, amino acid tạo thành

    NH3, CO2 và aldehit, mạch polypeptide ngắn đi một Carbon; đồng thời

    ninhydrin chuyển thành

    diceto

    oxy

    hindrien.

    Diceto oxy hindrien,

    NH3 mới tạo thành tiếp

    tục phản ứng với một

    phân tử ninhydrin khác

    để tạo thành phức chất màu xanh tím.

    Protein cũng có thể tham gia nhiều phản ứng tạo màu khác như: phản

    ứng xanthproteic, các gốc amino acid Tyr, Trp, Phe trong protein tác dụng với

    HNO3 đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển thành màu

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 10

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    nâu; phản ứng Pauli, các gốc Tyr, His trong protein tác dụng với

    diasobenzosulfate acid tạo thành màu đỏ anh đào; phản ứng Milon gốc Tyr

    tác dụng với thủy ngân nitrate trong HNO3 đặc tạo thành kết tủa màu nâu đất

    v..v…

    1.3.9. iến tính protein

    1.3.9.1.Khái niệm chung

    Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein

    vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích

    chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự

    biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để

    dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ 0  40 C . Song ở nhiệt độ này

    dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung

    dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein

    loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt”: protein bị biến tính tạo nên một lớp

    mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước

    nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino

    acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals. Ở dung dịch đặc các phân tử

    protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến

    tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon,  globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô (làm bốc hơi

    nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp), bột thu được có thể

    bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín.

    1.3.9.2. ác yếu tố gây biến tính

    Có nhiều yếu tố tác động gây ra sự biến tính protein như: nhiệt độ cao,

    tia tử ngoại, sóng siêu âm, acide, kiềm, kim loại nặng. Vì vậy, trong thực tế

    người ta rất chú ý ảnh hưởng của các yếu tố có khả năng làm biến tính

    protein, ví dụ: khi chiết xuất và tinh chế protein, đặc biệt là các protein

    enzyme, cũng như khi xác định hoạt độ của chúng, phải chú ý đề phòng biến

    tính. Muốn vậy phải đảm bảo những điều kiện thích hợp nhất cho quy trình kỹ

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 11

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    thuật, như tiến hành thí nghiệm trong lạnh và đảm bảo pH thích hợp của các

    dung dịch sử dụng.

    1.3.9.3. Tính chất của protein biến tính

    Những thay đổi dễ thấy nhất ở protein biến tính là thay đổi tính tan, khả

    năng phản ứng hóa học và hoạt tính sinh học như: hemoglobin bị biến tính

    không kết hợp với oxy được, tripsin khi bị biến tính không thủy phân được

    protein, kháng thể biến tính mất khả năng kết hợp với kháng nguyên v.v…

    Nghiên cứu cấu trúc không gian cho thấy khi bị biến tính phân tử

    protein không còn cuộn chặt như trước mà thường duỗi ra hơn, kết quả là phá

    vỡ cấu hình không gian cần thiết để thực hiện hoạt tính sinh học. Sự biến tính

    không làm đứt liên kết peptide mà làm đứt các liên kết hydro, liên kết muối

    v.v…nối các khúc của chuỗi polypeptide hoặc các chuỗi polypetide với nhau,

    vì vậy cấu trúc của nhóm kị nước của protein bị đảo lộn, các nhóm kị nước

    quay ra phía ngoài và các nhóm ưa nước quay vào trong, sự hydrat hóa của

    protein giảm (protein mất lớp áo nước) các phân tử protein dễ kết hợp với

    nhau, độ tan giảm và có thể kết tủa. Sự biến đổi cấu trúc khiến protein biến

    tính dễ bị tiêu hóa hơn

    protein nguyên thủy, thí

    dụ tripsin không thủy

    phân ribonuclease nguyên

    thủy, nhưng phân giải rất

    nhanh ribonuclease biến

    tính.

    Người ta phân biệt hai dạng biến tính: biến tính thuận nghịch (biến tính

    trở lại dạng ban đầu với tính chất và chức năng nguyên thủy của nó, đó là sự

    hoàn nguyên) và biến tính không thuận nghịch (protein không trở lại dạng ban

    đầu của nó). Lòng trắng trứng luộc là một ví dụ điển hình về biến tính không

    thuận nghịch, còn về biến tính thuận nghịch ta có thể nêu trường hợp tripsin:

    đun nóng tripsin ở pH bằng 3 tới 900 C , cấu trúc của phân tử tripsin bị biến đổi

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 12

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    (biến tính) nhưng sau khi làm lạnh một thời gian nhất định, tripsin trở lại cấu

    trúc ban đầu và lại có hoạt tính enzyme.

    1.3.10. Khả năng tạo gel của protein

    Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo

    thành một mạng lưới protein có trật tự.

    Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều

    protein. Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm. Một số

    sản phẩm sữa như phomai, gel lòng trắng trứng, sản phẩm thịt cá dạng nghiền

    (giò, chả), gel keratin, gel protein đậu nành, bột nhào làm bánh mì, protein

    thực vật được cấu trúc bằng đùn nhiệt dẻo (extrusion) hay kéo sợi (các thịt

    giả) là những sản phẩm có cấu trúc gel. Tạo gel protein được sử dụng không

    chỉ để tạo thành các gel cứng,

    dẻo nhớt mà còn đồng thời cải

    thiện được tính chất hấp thụ

    nước, tính đặc chắc (tạo độ

    dày), cải thiện lực liên kết của

    các tiểu phần (tính bám dính) và

    để làm bền các hệ nhũ tương, hệ

    bọt thực phẩm. Gel protein điển

    hình chính là miếng đậu hủ,

    được sản xuất từ protein đậu

    nành.

    Điều kiện tạo Gel

    Trong phần lớn các trường hợp, gia công nhiệt là cần thiết cho việc

    tạo gel. Làm lạnh bên trong có thể cần thiết và acid hóa nhẹ đôi khi có lợi.

    Tương tự, cho thêm muối đặc biệt là ion Ca2+ có thể cần thiết để làm tăng tốc

    độ tạo gel, hoặc tăng độ cứng của gel (đối với trường hợp của protein đậu

    nành, lactoserum, serum albumin).

    Tuy nhiên, nhiều protein có thể tạo gel mà không cần đun nóng, chỉ

    nhờ thủy phân nhẹ bằng enzyme (mixen casein, lòng trắng trứng, fibrin); đơn

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 13

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    Trang 14

    KHOA

    NG NGHỆ THỰ PHẨM

    GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ

    dẻo nhất định. Gel gelatin có tính thuận nghịch, chảy khi đun nóng (khoảng

    300C) và chu kì tạo gel, nóng chảy có thể lặp lại nhiều lần. Gel của protein

    đậu nành có đặc tính trung gian, độ cứng của gel sẽ giảm khi đun nóng trên

    800C.

    Một vài protein có tính chất khác nhau có thể tạo thành gel khi đun

    nóng đồng thời (cogelefication). Protein cũng có thể tạo gel bởi phản ứng với

    các polysaccharide có khả năng tạo gel. Các liên kết ion không đặc hiệu giữa

    gelatin tích điện (+) và alginate hoặc các pectate tích điện (-) tạo thành gel có

    độ cứng, độ đàn hồi và nhiệt độ nóng chảy cao hơn (khoảng 800C). Người ta

    biết rằng, ở pH của sữa, các liên kết ion đặc hiệu có thể được tạo ra giữa các

    trung tâm tích điện (+) của casein K và carrageenate.

    Nhiều gel tồn tại dưới dạng cấu trúc hydrat hóa mạnh, chứa tới hơn

    10g nước trên 1g protein và các thành phần thực phẩm khác nằm bên trong

    “cái bẫy” của mạng lưới protein Nhiều gel protein có thể chứa đến 98% nước.

    Nước có thể ở dạng hydrat hóa (liên kết chặt chẽ với các nhóm có cực của

    protein) hoặc nước tự do trong các mạng lưới gel, tuy là nước tư do nhưng

    tách chúng ra không dễ dàng.

    1.3.11. Khả năng tạo nhũ của protein

    Đại cương về sự hình thành và phân hủy nhũ tương

    Hệ nhũ tương là các hệ phân

    tán giữa hai chất lỏng không

    hào tan vào nhau, một ở dạng

    những giọt nhỏ phân tán, còn

    chất lỏng kia ở dạng pha phân

    tán liên tục.

    Phần lớn các hệ nhũ tương thực phẩm là loại “dầu trong nước” để chỉ

    chất lỏng phân cực ưa nước hydrophile và dầu là chất lỏng kị nước

    hydrophobe. Nhiều nhũ tương thực phẩm còn chứa cả bóng khí và chất rắn

    phân tán.

    HÓA HỌ THỰ PHẨM

    Trang 15

    --- Bài cũ hơn ---

  • Tiểu Luận:các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm
  • 9 Chức Năng Quan Trọng Của Protein Trong Cơ Thể Của Bạn ·
  • Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein
  • (Top) Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Nên Mua Ở Mỹ
  • Các Loại Thực Phẩm Chức Năng Mỹ Được Ưa Chuộng Nhất
  • Bạn đang đọc nội dung bài viết Các Tính Chất Và Chức Năng Của Protein Trong Thực Phẩm trên website Photomarathonasia.com. Hy vọng một phần nào đó những thông tin mà chúng tôi đã cung cấp là rất hữu ích với bạn. Nếu nội dung bài viết hay, ý nghĩa bạn hãy chia sẻ với bạn bè của mình và luôn theo dõi, ủng hộ chúng tôi để cập nhật những thông tin mới nhất. Chúc bạn một ngày tốt lành!

  • Web hay
  • Links hay
  • Push
  • Chủ đề top 10
  • Chủ đề top 20
  • Chủ đề top 30
  • Chủ đề top 40
  • Chủ đề top 50
  • Chủ đề top 60
  • Chủ đề top 70
  • Chủ đề top 80
  • Chủ đề top 90
  • Chủ đề top 100
  • Bài viết top 10
  • Bài viết top 20
  • Bài viết top 30
  • Bài viết top 40
  • Bài viết top 50
  • Bài viết top 60
  • Bài viết top 70
  • Bài viết top 80
  • Bài viết top 90
  • Bài viết top 100